La uroporfirinógeno descarboxilasa humana es definitivamente un buen candidato para esto.
Requiere una reacción que ocurre una vez cada 500 millones de años en ausencia de una enzima. y aumenta la velocidad a ~ 10 reacciones por segundo [1]
¡Esto hace que el factor de aceleración sea aproximadamente de 1,5 x 10 [matemáticos] ^ {17} [/ math] veces!
[1] Decarboxilación de los Uroporfirinógenos como punto de referencia para el dominio catalítico de las enzimas
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¿Por qué las proteínas son necesarias para las células?
Bioquímica: ¿Cómo afectarían los PEM a las células / proteínas en el cuerpo humano?
Las enzimas se caracterizan por su kcat, que es una medida de qué tan rápido una enzima puede catalizar la formación del producto a partir de una concentración conocida de reactivo y enzima. La enzima con uno de los valores más altos de kcat es la anhidrasa carbónica. La acetilcolinesterasa es otro ejemplo con quizás un kcat mayor que la anhidrasa carbónica. Por supuesto, las enzimas más rápidas probablemente se caracterizarán, pero estas son las más rápidas que se me ocurren.
Aquí hay una lectura interesante que compara la cinética de las enzimas conocidas:
Lo leí en un libro: Estructura y Mecanismos en Ciencia de Proteínas, pág. 60
La β amilasa de batata tiene un kcat / kuncat de 7.2 x 10 ^ 17. Que por lejos es el más alto que he visto.
Suponiendo cinética de primer orden, esto es en sec-1. Un año tiene aproximadamente 3.15 x 10 ^ 7 seg. Entonces 10 mil millones de años son aproximadamente 3.15 x 10 ^ 17 seg.
Esto significa que si la vida media de la hidrólisis no catalizada del enlace glicosídico de la amilosa en el almidón tarda 10 mil millones de años, la enzima puede hacerlo en menos de 1/2 segundo.
Ese es el poder de las enzimas, amigos!
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