Estoy de acuerdo con el Prof. Slish. La polaridad es un factor importante en el ensamblaje y plegamiento de proteínas. Particularmente en medios tan polares como el protoplasma, que es 66% de agua, creo. Una fosforilación es esencialmente una reacción de esterificación entre un aminoácido que contiene una cadena lateral que tiene un grupo -OH alcohólico (serina, treonina) o un grupo -OH fenólico (tirosina); y el ion hipofosfato (en el extremo terminal del ATP). Vale la pena señalar que las tirosina quinasas suelen estar más estrictamente reguladas que las serina o treonina quinasas, ya que el fenólico -OH es más reactivo, por lo tanto, una tirosina quinasa debe ser más eficiente energéticamente (en términos químicos esto se controla cinéticamente) que una proteína quinasa, que típicamente contiene un dominio de serina quinasa o treonina quinasa (que son más intensivos en energía / controlados termodinámicamente).
Si notamos los factores que afectan el plegamiento de proteínas, recordemos que dos ángulos, theta y phi, se usan como parámetros para representar las propiedades de torsión del aminoácido durante el plegamiento. Esta trama, llamada diagrama de Ramachandran nos dice qué aminoácidos sirven para hacer copolímeros estables, y cuáles no (glicina, prolina, llamados rompe hélice). La cadena lateral de un aminoácido juega un papel importante en la generación de energía de torsión. El fosfato es un grupo bastante pesado (48 + 31 = 79 amu, igual a un grupo bencilo). Ahora agregue a eso su polaridad extremadamente alta, y usted tiene un aminoácido fosforilado que necesita desesperadamente ‘cambiar’ en su estructura secundaria, hasta que encuentre la configuración de energía mínima nuevamente (su energía potencial se ha incrementado mediante la adición de un grupo cargado) , el fosfato, y su energía cinética ha aumentado debido al aumento de la masa). Esto se manifiesta como un cambio conformacional, que, debido a que la mayoría de las proteínas están reguladas alostéricamente, significa un cambio en la conformación del sitio activo también, y por lo tanto afecta la función. La especificidad geométrica casi perfecta de la mayoría de las enzimas asegura que cualquier cambio en la geometría del sitio activo apaga la enzima y, por lo tanto, su actividad de señalización.
