Esta es una observación bastante común durante la filtración de proteínas.
Dos razones probables:
1. Las proteínas son moléculas flexibles. Imagine una bola hecha de gelatina: una proteína globular sería algo así, pero con un poco más de fortaleza. Entonces, si aplicas suficiente presión, puede deformarse y pasar por agujeros muy pequeños. Sin embargo, una vez que esté en el otro lado, puede conservar su tamaño (y funcionar en muchos casos), pero probablemente aún se deforme.
2. El tamaño corte goven por un fabricante de membrana es generalmente un promedio. Es imposible para el fabricante controlar el tamaño de poro exacto de cada poro, de ahí el término distribución de tamaño de poro. Por lo tanto, en los extremos de esta distribución podrían encontrarse poros de tamaño nanométrico y poros de tamaño micrométrico en toda la superficie. Por lo tanto, es muy probable que la proteína llegue a su fin: cuanto más concentrado (en proteína) su caldo, más probable es que esto pueda suceder.
Por lo tanto, si está buscando una separación altamente eficiente de su proteína, le sugiero que pruebe métodos basados en la afinidad, no solo basados en el tamaño.
