Corrección: la hemoglobina fetal tiene una mayor afinidad por el oxígeno en comparación con la hemoglobina adulta. Esto permite que la HbF capte de forma efectiva el oxígeno de la sangre de la madre. En condiciones deficientes de oxígeno en el feto, la HbF libera el oxígeno normalmente. Así que vemos que la hemoglobina fetal debido a su mayor afinidad por el oxígeno puede absorber oxígeno de la sangre de la madre y ponerlo a disposición del feto.
La hemoglobina fetal tiene una alta afinidad por el oxígeno. ¿Cómo descarga oxígeno en los tejidos fetales a pesar de la alta afinidad?
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La mayor afinidad de Fetal Hb (HbF) le permite extraer oxígeno de los vasos sanguíneos maternos, que tienen una pO2 comparativamente mucho más baja que los capilares pulmonares.
Ahora, surge la pregunta de forma natural: “¿cómo se puede descargar efectivamente este oxígeno a los tejidos fetales?”
En los tejidos fetales, se mantiene un estado hipóxico crónico , con una pO2 mucho más baja en comparación con la de los vasos sanguíneos maternos, donde incluso la HbF con mayor afinidad por el oxígeno puede descargar oxígeno de forma efectiva y así realizar su función requerida.
La pregunta toma el punto de la afinidad de unión de oxígeno de la hemoglobina y lo relaciona con la capacidad de liberación de oxígeno de la hemoglobina. Los dos no están, estrictamente, relacionados. Para entender esto, primero debemos analizar de cerca la estructura de la hemoglobina y su bioquímica.
La hemoglobina es una metaloproteína, y más específicamente una ferroproteína. Esto se debe a que el resto de globina (proteína) está en su forma cuaternaria unido por cuatro complejos de metaloporfirina. Estos complejos de metaloporfirinas consisten en el catión Fe (II) ligado por los pares solitarios en los átomos de nitrógeno como parte del anillo interno de porfirina de protohaemina.
Ahora, normalmente, para cumplir con los requisitos básicos de aromaticidad, el anillo de porfirina es plano, para asegurar la máxima deslocalización de la nube de electrones aromáticos en su sistema de electrones de 18 pi. Llamamos a esto el estado relajado o R de hemo.
(Nota: es el catión Fe (II) ligado por la porfirina que se une al oxígeno, el resto de la globina no juega un papel directo en la unión del oxígeno)
Ahora, cuando una molécula de oxígeno: que se puede representar como ~ O-O ~; donde ~ representa un solo electrón no unido y – representa el enlace covalente que une los átomos de oxígeno, y por lo tanto ~ O-O ~ se convierte en el dirradical de oxígeno; cuando este diradical de oxígeno se une al catión Fe (II), oxida el catión Fe (II) a su estado catiónico de Fe (III) con carga triple. El aumento concomitante en la carga nuclear efectiva provoca una contracción literal del ion, lo suficiente como para tambalearse dentro de la cavidad en la nube de electrones pi donde originalmente se ligó en el plano. Este tambaleo es seguido por la ligera inserción del anión de oxígeno.
(Nota: ya no es un dirradical, ya que ha tomado un electrón 3d del conjunto orbital electrónico 3d-6 del catión Fe (II), y por lo tanto es ~ O-O:; donde el: en el segundo átomo denota la presencia del electrón extra. También lo conocemos como el anión O2. Tenga en cuenta: El agente oxidante: oxígeno, se ha reducido por la aceptación de un electrón, y el catión Fe (II) se ha oxidado a su Estado Fe (III))
Por lo tanto, la nube de electrones pi en el complejo de hemo se ha distorsionado, tanto por el ligero desplazamiento del catión Fe ligado como por el repentino “embotamiento” de una molécula rica en electrones (O2). Esta distorsión se manifiesta físicamente como una curva del plano hemo, del mismo modo que una delgada lámina de caucho estirada puede curvarse contra la superficie de una bola. La torsión producida es leve, pero disminuye la superposición orbital en el sistema pi lo suficiente como para desestabilizar el complejo en una cantidad de energía mayor que la liberada (estabilizada) en la unión de O2 a Fe. Esta forma de hemo curvada y de mayor energía se conoce como estado tenso o estado T de hemo.
Para la hemoglobina fetal (HbF), una modificación estructural en el anillo de hemo asegura que la distorsión en la planaridad del anillo de hemo es menor que en la HbA (hemoglobina adulta). Como resultado, el estado de HbF ligado al oxígeno es relativamente más estable que su análogo de HbA, por lo que la afinidad de HbF por la unión al oxígeno es mayor que la de la HbA.
Eso no tiene relación, en absoluto, con la liberación de oxígeno. Los estados T de HbF y HbA son inestables, debido a la pérdida temporal de la estabilización aromática. Esta estabilidad (pérdida de energía, que resulta en un estado de baja energía) se logra mediante la liberación de O2 (dirradical) y la restauración de la planaridad como el catión Fe (II) (catión Fe (III) más un electrón del O2- anión: una especie de regalo de despedida, ya que se prepara para dejar el agujero oxianión en la estructura cuaternaria de la proteína). Dado que la restauración de la planaridad ocurre a la misma velocidad, que implica la migración de oxígeno a través del túnel electrostáticamente guiado del orificio de oxianión, la liberación de oxígeno ocurre a la misma velocidad tanto en HbF como en HbA, ya que sus restos de globina son idénticos, y de hecho, en los genes responsables de codificar para la síntesis de hemoglobina, las regiones que codifican la síntesis de la proteína globina están altamente conservadas. Sin embargo, los loci de los genes que codifican el hemo varían de una especie a otra, lo que indica afinidades variables hacia la unión al oxígeno que caracteriza a las diferentes especies.
