Aminoácidos:
Sí, las energías de desolvatación, obtenidas de las interfaces agua-aceite se pueden usar para distinguir entre residuos hidrofílicos e hidrofóbicos. La energía libre de desolvatación surge del efecto hidrofóbico, y se puede usar como una medida (aunque no completa) de hidrofobicidad. Deja que te dé algunos ejemplos:
- Las energías libres de desolvatación del plegamiento de proteínas pueden modelarse basándose en la regla aditiva de la termodinámica, es decir, sumando las energías de transferencia (del agua al aceite) de los aminoácidos, ya que la proteína generalmente tiene un núcleo hidrófobo.
- Muchos softwares de acoplamiento, que caracterizan el enlace, usan energías de desolvatación de grupos de átomos en el sitio de unión (o incluso en el ligando completo), para estimar la “puntuación” de la estructura unida. Aquí hay un trabajo de modelado: Un campo de fuerza de energía libre semiempírico con desolvatación basada en carga
- Los estudios sobre la interacción y unión proteína-proteína, involucran activamente la energía libre de desolvatación, junto con la energía total no ligada (electrostática y potencial de Lennard-Jones por pares). De hecho, si se trata de bibliotecas de moléculas, es la única forma de explicar la hidrofobicidad. Aquí hay un ejemplo: Predicción de la interacción proteína-proteína usando energías de desolvatación y propiedades de interfaz
- También los enfoques QSAR (relación estructura-actividad cuantitativa) consideran las energías libres de partición de los grupos químicos, que pueden aplicarse a un estudio sobre la división de fármacos en membranas.
Proteína:
La energía de desolvatación de una proteína desde un estado desplegado hasta un estado plegado se puede medir como se indicó anteriormente. Además, si se trata de un péptido, se pueden medir las energías libres de partición en una interfaz de membrana de agua-lípido. Esto se puede usar para estimar qué tan fácilmente un péptido podría asociarse con una membrana.
(Dato curioso: la partición en fases hidrofóbicas masivas no se puede comparar con la partición en membranas: Partición de la membrana: Distinguir los efectos bicapa del efecto hidrofóbico, pero no obstante una estimación)
Y finalmente, usted ha citado el modelo Born de hidratación iónica. El modelo de Born generalizado, que describe el solvente como un continuo definido por propiedades macroscópicas tales como el dieléctrico, a menudo se usa como un método implícito de solvente en la dinámica molecular.
