“¿Cuáles son algunas ideas sobre cómo medir la conformación y / o los cambios subatómicos en la proteína en tiempo real?”
La forma en que formuló la pregunta me hace pensar que puede estar perdiendo información importante. Los cambios conformacionales en las proteínas se pueden medir de varias maneras, muchas de ellas en tiempo real, incluyendo; ensayos de molécula simple FRET y flujo lineal. Un cambio conformacional típico tiene lugar en una escala nanométrica, o 10 ^ -9 metros.
Los cambios subatómicos son mucho más sutiles y no son procesos comunes en las proteínas. Una excepción notable es el intercambio de deuterio. El efecto que estos cambios tienen en la conformación son asombrosamente pequeños. La diferencia entre la longitud del enlace nitrógeno-hidrógeno (0,10362 nanómetros) y la longitud del enlace nitrógeno-deuterio (0,10361 nanómetros) es TINY, solo 10 ^ -5 nanómetros. Esta diferencia no se puede medir fácilmente en un sistema tan complejo como una proteína. De hecho, no es un concepto particularmente bien definido en primer lugar. La longitud del enlace es solo un promedio, y el rango de valores cubre un rango MUCHO mayor que 10 ^ -5 nanómetros.
Pero incluso estos no son cambios subatómicos, realmente. Son intercambios químicos. Los núcleos reales no cambian, solo se mueven. Cuando se producen cambios subatómicos reales, normalmente se absorbe o libera bastante energía. Estos cambios energéticos se pueden medir fácilmente, y la magnitud del cambio se puede asignar al cambio subatómico que absorbe o libera esa cantidad de energía. Una vez más, estos cambios generalmente no tienen lugar en las proteínas porque las proteínas no pueden sobrevivir a los cambios de temperatura que acompañan a la absorción o liberación de estas cantidades de energía.
