¿Por qué Christian Anfisen eligió la ribonucleasa A para probar la hipótesis termodinámica?

No existen propiedades termodinámicas especiales propias de la RNasa A. Las razones para elegirlo fueron muy prácticas.

Lo más importante, fue abundante. De la ribonucleasa Un artículo sobre la Wikipedia:

La importancia de la RNasa A pancreática bovina se aseguró cuando la Armor & Co. (de la fama de los perros calientes) purificó un kilogramo de esta, y dio muestras de 10 mg de forma gratuita a cualquier científico interesado. [2] La capacidad de tener un solo lote de enzima purificada instantáneamente hizo que la RNasa sea un sistema modelo predominante para estudios de proteínas.

La Protopedia incluso tiene un artículo completo sobre los Premios Nobel RNaseA. Anfinsen pudo basarse en la gran cantidad de investigaciones previas sobre RNasa A.

Los detalles se pueden encontrar en la primera publicación de Anfinsen sobre el tema.

Anfinsen sabía que en la forma reducida de la RNasa A, los cuatro enlaces disulfuro que contiene se rompen y no tiene estructura secundaria o terciaria. Esta es la cita de Anfinsen de Harrington, 1959. (Sin embargo, no se conocía la estructura tridimensional exacta). La creación de un entorno reductor u oxidante permite controlar la desnaturalización. La determinación de qué residuos están unidos por disulfuro también permite que se realice un caso más fuerte que el replegamiento a la estructura original.

RNasa A es una enzima. La desnaturalización se puede controlar probando la actividad enzimática. Anfinsen también sabía que la RNasa A desnaturalizada y enzimáticamente inactiva volvería a estar activa tras la exposición a condiciones oxidantes. Esta es la cita de Anfinsen de White, 1960.

Muchas proteínas no se renaturalizan fácilmente, por lo que una razón más curiosa de que fue capaz de utilizar RNase A para demostrar su afirmación es que RNase A demuestra su afirmación.