No en realidad no. Hay muchas enzimas que son multímeros (dímeros, los octómeros son bastante comunes), lo que significa que sus estructuras cuaternarias son múltiplos de un solo polipéptido, cada unidad de la cual tiene su propia unión y sitios enzimáticamente activos.
Por ejemplo, el componente E1 de la piruvato deshidrogenasa humana (PDK), que transforma el piruvato producido por la glucólisis en acetil-CoA, es un tetrámero: tiene 2 subunidades alfa y 2 beta. Cada subunidad E1 tiene dos sitios catalíticos (activos), cada uno con su ranura de unión independiente.
Sin embargo, para hacer las cosas aún más divertidas, cada E1 puede ser fosforilada (no en el sitio activo) lo que apaga la actividad enzimática. Nota: Algunos, sin embargo, no consideran que la fosforilación sea una influencia alostérica porque se produce a través de un enlace covalente con PO4 en ciertos residuos de AA. La regulación alostérica “pura” se basa en “unión” en lugar de “unión”. Reconozco la diferencia, pero no segrego mucho los dos mecanismos reguladores.
