Además de la cristalografía de rayos X, ¿cuáles son algunas formas de detectar la unión entre una molécula pequeña y una proteína, y formas de medir la afinidad de unión?

Para energéticos detallados en un pequeño conjunto de moléculas, la calorimetría isotérmica (da Kd, estequiometría, dH, dS).
Para seleccionar un gran conjunto de moléculas, interferometría bioloayer (tecnología ForteBio :: BLI) (proporciona tasas aproximadas de encendido / apagado)
También se puede usar NMR usando la señal de ligando (la RMN de transferencia de saturación proporciona una restricción distante desde la molécula pequeña a la proteína, Kd puede calcularse a partir de cambios en el desplazamiento químico tras la titulación de la molécula pequeña). La RMN multidimensional puede identificar los sitios de unión en la proteína si se conocen las asignaciones para la proteína.
Existen otras técnicas que pueden ser útiles en situaciones específicas (polarización fluorescente si la molécula pequeña es fluorescente, cromatografía de afinidad usando la molécula unida al material de la columna, espectrometría de masas para identificar moléculas unidas covalentemente, dicroísmo circular inducido …) pero estos son los principales unos.