Un enlace disulfuro es un enlace covalente, formado al compartir orbitales de electrones de dos átomos de azufre vecinos diferentes que comprenden dos grupos tiol (-SH). Este vínculo es el más fuerte de los cuatro enlaces que mencionó en su pregunta, pero la pregunta es engañosa, por la razón de que muchas interacciones de unión más débiles, como suele ser el caso de los enlaces de hidrógeno en la estructura de la proteína, pueden sumarse a ser bastante más fuertes. que un enlace covalente simple, como es el caso con un “puente disulfuro” formado por un enlace disulfuro entre los grupos -SH en dos residuos de cisteína en una proteína.
La unión iónica en la estructura de la proteína es rara, porque los residuos de aminoácidos en la secuencia de aminoácidos de la proteína que se pueden cargar no siempre se cargan, dependiendo del pH de la solución, y también porque los residuos de aminoácidos cargados son usualmente en la superficie externa de la proteína. PERO los enlaces iónicos son secundarios a los enlaces covalentes en el orden de la fuerza de los enlaces.
Algunos tipos de enlaces iónicos, como los encontrados en sales simples, como NaCl, son de hecho más fuertes que un enlace covalente típico. Pero los tipos de enlaces iónicos encontrados en la estructura de la proteína (que es bastante raro), entre un grupo cargado de ácido carboxílico (-COO-) y un grupo amino cargado (-NH3 +), serían más débiles que el enlace covalente entre dos átomos de azufre. porque estas sustancias iónicas orgánicas no están completamente desprotonadas (en el caso del átomo de oxígeno cargado negativamente de un ácido carboxílico) o protonadas (en el caso del átomo de nitrógeno cargado positivamente del grupo amino).
El tercero sería el enlace de hidrógeno, que es la atracción entre diferentes regiones parcialmente cargadas en átomos vecinos (o cercanos). SIN EMBARGO, cuando se suman muchas interacciones de enlaces de hidrógeno, por ejemplo, en ciertos tipos de motivos estructurales de proteínas (como la lámina plegada beta o la disposición helicoidal) que se observan con frecuencia en la estructura de proteínas, la suma de todos esos enlaces de hidrógeno puede ser más fuerte que un enlace covalente simple entre dos átomos de azufre (que no es un enlace covalente particularmente fuerte en primer lugar, se rompe fácilmente por los oxidantes).
El “enlace” menos fuerte en la estructura de la proteína es la interacción hidrofóbica, que es básicamente solo ciertas regiones hidrofóbicas de la estructura de la proteína que se encuentran y se “pegan”, debido a su falta similar de dipolos cargados. Los anillos aromáticos, como los encontrados en la fenilalanina y el triptófano, o los grupos de hidrocarburos ramificados como en leucina o isoleucina, generalmente son los responsables de las interacciones hidrofóbicas.
Las otras respuestas son buenas, solo pensé en agregar $ 0.02, ya que las otras respuestas no tomaron en consideración el efecto aditivo de muchas interacciones de enlaces de hidrógeno y cómo eso puede ser más fuerte que un solo enlace disulfuro.
