¿Las proteínas que se pliegan menos rápidamente son más propensas a ser desordenadas? ¿Qué tal formar agregados?

si y si.
primero, lea esto: embudo plegable de proteínas
la cosa con el plegamiento de proteínas es el estado de energía y entropía en el que se encuentra la proteína naciente. Cuanto más bajas son las barreras de energía entre los diferentes estados de plegamiento de una proteína y más angosto y más empinado es el embudo, más rápido se pliega la proteína. si esos pequeños dientes en el diagrama de energía (“barreras energéticas”) son demasiado altos, las posibilidades estadísticas de doblar proteínas para superar la barrera de energía y “caer aún más dentro del embudo” disminuyen proporcionalmente.

Las proteínas nacientes se pliegan hasta exponer tan pocos grupos apolares como sea posible, para aumentar la entropía entre la proteína y su disolvente polar circundante (agua) hasta alcanzar un estado mínimo en el que no quede energía potencial. si no se puede alcanzar el estado mínimo debido, por ejemplo, a barreras de energía demasiado altas que mantienen a las proteínas en un estado de energía superior, los grupos apolares quedan expuestos. Para disminuir el nivel de entropía de todos modos, estas proteínas se agregan y disminuyen la cantidad de orden, las moléculas de agua tienen que mantenerse a su alrededor.

In vivo, nuestras células resuelven este problema utilizando otras proteínas, llamadas chaperonas, que ayudan a las proteínas plegables más lentas sacándolas de sus estados de alta energía, dejándolas para tratar de doblar nuevamente y repitiendo esto hasta el plegamiento óptimo de dicha proteína se consigue.

Lea más sobre el tema:
Bioquímica interactiva – Conceptos difíciles – Entropía
http://en.wikipedia.org/wiki/Chaperone_(protein)
https://www.youtube.com/watch?v=h5yIJXdItgo