Dos formas de interpretar esta pregunta:
- ¿Qué sonda molecular puedo usar para determinar experimentalmente la presencia de un bolsillo hidrofóbico en una proteína?
Los espectros de las sondas fluorescentes ANS y Bis-ANS dependen del entorno. Fluorescencia mucho más intensa en entornos hidrofóbicos, y un aumento en la fluorescencia de ANS puede ser una indicación de que ANS se ha unido a un bolsillo hidrofóbico en la proteína. [1] Por otro lado, podría ser vinculante para un parche hidrofóbico expuesto en la superficie, por lo que el método no es particularmente confiable. Hay un par de técnicas para detectar la posible ubicación de un bolsillo de unión en ausencia de una estructura. Por ejemplo, puede usar un reticulante como la diazirina unida al ligando para identificar el sitio de unión mediante MS después de la digestión con tripsina. [2]
- ¿Qué molécula de sonda virtual se usa para definir computacionalmente la superficie de bolsillo de unión?
Podemos pensar en la superficie de una proteína que se ve así:
pero en realidad se parece más a esto
¿Por qué ocurren tantas enfermedades de agregación de proteínas en el cerebro?
¿Qué es ‘fase estacionaria’ en técnicas biofísicas y bioquímicas?
¿Cuáles son las condiciones para tener FRET entre las moléculas de un tipo de material fluorescente?
con la diferencia de que hay rincones y grietas que son demasiado pequeños para que penetre el agua. Para definir la superficie de una proteína, se enrolla una molécula de sonda a lo largo de la proteína para definir la superficie. La molécula de la sonda es casi siempre agua.
Notas a pie de página
[1] Investigación de fluorescencia de la exposición hidrofóbica de bolsillo en proteínas con ácido 1-anilinonaftaleno-8-sulfónico
[2] http: //www.sciencedirect.com.ezp…
