Si tiene proteínas y sacarosa en vesículas de lípidos artificiales, ¿se acumulará la proteína en la membrana lipídica debido a los efectos hidrofóbicos o será repelida, suponiendo que en las condiciones de pH la proteína es la misma carga que la cabeza de los lípidos?

No tenemos suficiente información para responder esta pregunta. Aquí hay algunas preguntas clave que vienen a la mente:

• ¿Qué tan hidrófoba es la proteína? : alguna medida de un coeficiente de partición ayudará. Puede aproximar este valor si conoce la estructura y secuencia de la proteína.
• ¿La proteína tiene una región hidrofóbica expuesta? : las proteínas de membrana (MP) tienen un componente hidrofóbico definido, tanto que si las juntas en agua, se agregarán para evitar la exposición de elementos hidrofóbicos. Si una proteína es estable dentro de una membrana, es probable que se despliegue en agua, en cuyo caso debe lidiar con la agregación y la energía competitiva.
• Si su proteína tiene una región expuesta (suficientemente) hidrofóbica, entonces la penalización energética de exponerla al agua será mayor que la de enterrar una carga en la región de la cola. De hecho, si tiene lisinas o argininas, va a interactuar favorablemente con los fosfatos o la región de éster, incluso si tiene lípidos catiónicos.
• ¿Qué tan grande es tu proteína? : para obtener algunas aproximaciones sobre la energética de inserción.
• ¿Cuál es la distribución de carga superficial? : conocer la carga absoluta de la proteína no es tan relevante como saber cómo se distribuye la carga, especialmente al analizar las interacciones moleculares. Puede tener +1 acumulado en un residuo o distribuido en diez residuos. La naturaleza de la interacción para ambos casos será completamente diferente.
• ¿Puede el lípido formar enlaces de hidrógeno? : esto es importante porque para que la proteína se inserte, va a haber una fuerte penalización energética si hay algún grupo de carga expuesta. Los lípidos que pueden formar enlaces de hidrógeno generalmente explican cualquier enlace peptídico expuesto u otras interacciones similares.

También es importante recordar que la bicapa de lípidos no es solo una capa de carga en el exterior y el núcleo hidrófobo en el interior, como se ve a continuación:

Imagen de: Inserción de proteínas de membrana: el Nexo de Biología-Física

La interfase agua-bicapa representa aproximadamente el 50% de la bicapa, y existe un gradiente de polaridad, desde la región del grupo principal hasta que termina la cola. [ver Bioquímica: ¿Cuál es el “perfil de polaridad” de una bicapa lipídica?]

Por lo tanto, la interacción típica no es solo entre la proteína y el grupo de cabeza de lípidos o la cola, sino una combinación de interacción con el agua, la región del grupo principal, el núcleo hidrofóbico y la auto interacción.

Resumen de las diversas interacciones que estabilizan MP dispersos de manera estable en bicapas lipídicas fluidas (las líneas azules son límites de la interfaz, y las líneas rojas representan los límites del núcleo de hidrocarburos lipídicos). “Efectos globales de la bicapa” explica los cambios en la estructura y estabilidad de la bicapa lipídica cuando la proteína los perturba [160], enfatizando que la bicapa se encuentra en un mínimo de energía libre determinado por la tendencia del sistema a minimizar la exposición del acilo cadenas (gris) a agua (azul) por un lado, así como la tendencia a maximizar la distancia entre los grupos de cabeza en el otro. Tanto la bicapa como la proteína deben ajustarse estructuralmente para minimizar la energía libre del sistema de proteína más bicapa. La proteína mostrada (hélices rojas) se determina con una resolución de 1,55 Å, código PDB 1C3W [161]. La imagen se modifica desde Ref. [162].

Imagen de: Mecanismos de inserción y plegamiento de proteínas de membrana integral (también un gran documento para leer para obtener más información)

Para resumir, no creo que haya una respuesta a su pregunta. A menos que proporcione más información teórica, en cuyo caso podemos estimar las penalizaciones energéticas y ver si el proceso de inserción de proteínas es termodinámicamente favorable, o si hacemos el experimento, nunca lo sabremos.