Su forma / plegamiento desde un polipéptido lineal a una forma tridimensional se debe a interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas de cadenas laterales de aminoácidos con agua y entre sí.
La mayoría de las proteínas solubles tendrán aminoácidos hidrofóbicos orientados hacia el núcleo y aminoácidos hidrófilos hacia el agua. Antes de este nivel de organización, los enlaces de hidrógeno entre amino (NH) y carboxilo (C = O) en la parte posterior del polipéptido permiten que se forme una estructura secundaria tal como alfa hélices y láminas beta.
La funcionalidad de las proteínas se determina por la forma, generalmente hay tres sitios en las proteínas enzimáticas; el sitio de unión del sustrato, el sitio activo (donde se produce la reacción enzimática) y un sitio alostérico (muy alejado del sitio del sustrato) que se une a una molécula / producto aguas arriba o río abajo y cuando se une cambia la forma de la proteína de modo que el sustrato / el sitio activo ahora es accesible / funcional. Luego comienzan a reaccionar con los productos hasta que no queda nada de la enzima que se vuelve inactiva, debido a un ciclo de retroalimentación que actúa sobre el sitio alostérico.
Los pasos individuales en las reacciones enzimáticas pueden ser complejos y numerosos, pero ocurren tan rápidamente que son casi instantáneos. Pueden involucrar átomos nucleófilos y electrofílicos, acerando / intercambiando electrones para romper o hacer enlaces químicos en el sustrato, permitiendo que las reacciones que normalmente no son favorables energéticamente ahora sean energéticamente favorables, a veces a la temperatura del cuerpo o con el uso de un poco de energía. obtener por hidrólisis de los enlaces de fosfato en ATP / GTP.
Si esto no tiene mucho sentido, me tomó toda una licenciatura en bioquímica para entender, pero puedo recomendar que la academia de Khan sea un buen lugar para comenzar a aprender más.
