Todas las enzimas tienen un pH óptimo … ese es el pH con el que trabajan más rápido. Sin embargo, a medida que el pH aumenta o disminuye desde este óptimo, los enlaces que mantienen la enzima en su forma se rompen. Por lo tanto, la enzima cambia de forma. Ergo, el sitio activo cambia de forma y el sustrato ya no se ajusta. La enzima se dice que está desnaturalizada.
Los valores de pH extremadamente altos o bajos generalmente dan como resultado una pérdida completa de actividad para la mayoría de las enzimas. El pH también es un factor en la estabilidad de las enzimas. Al igual que con la actividad, para cada enzima también hay una región de estabilidad óptima de pH.
El valor de pH óptimo variará mucho de una enzima a otra, como muestra la siguiente tabla:
Enzima pH óptimo
Lipasa (páncreas) 8.0
Lipasa (estómago) 4.0 – 5.0
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Lipasa (aceite de ricino) 4.7
Pepsina 1.5 – 1.6
Tripsina 7.8 – 8.7
Urease 7.0
Invertase 4.5
Maltase 6.1 – 6.8
Amilasa (páncreas) 6.7 – 7.0
Amilasa (malta) 4.6 – 5.2
Catalase 7.0
Para ilustrar la relación entre las enzimas y el pH, considere el caso de la amilasa, una enzima que ayuda a la digestión. El pH óptimo para la amilasa se logra en el estómago, que es donde la enzima comienza a descomponer los carbohidratos. El pH de la saliva dentro de la boca es más alto que el pH óptimo, por lo que la amilasa no se activa al masticar. Lo mismo ocurre con el intestino delgado: el pH es similar a la saliva. El factor principal es el pH porque tiene un efecto directo sobre cuándo la enzima se vuelve activa e inactiva en todo el sistema digestivo.