¿Cómo existen las enzimas en el cuerpo en una forma inactiva?

En resumen, existen dos tipos de enzimas: Constitutivo e Inducible.

Las enzimas constitutivas se secretan siempre, pero no podrán actuar, si el sustrato específico no está presente en el entorno inmediato. Además, deben estar presentes los parámetros físicos y químicos necesarios (como pH, Aw, inhibidores, etc. .) para que una enzima actúe correctamente.

Las enzimas inducibles no se producen hasta que el sustrato específico está presente en el medio ambiente.

Un ejemplo:

Las cepas de Lactobacillus acidophilus tienen una enzima constitutiva para metabolizar la glucosa. Cuando las células se transfieren a un medio de crecimiento que contiene glucosa, comenzará a crecer inmediatamente.

Sin embargo, aunque puede metabolizar lactosa, la primera enzima, la beta-galactosidasa o la lactasa, es inducible. Entonces, cuando las células cultivadas con glucosa se transfieren a un medio que contiene lactosa (como la leche), necesitará alrededor de 4+ horas, antes de que pueda comenzar a metabolizar la lactosa a glucosa y galactosa.

Por el contrario, Lactobacillus bulgaricus (uno de los dos cultivos de yogur) tiene enzima de lactasa constitutiva y puede comenzar a metabolizar la lactosa tan pronto como las células se transfieren a un medio que contiene lactosa (leche).

Entonces, las enzimas realmente no permanecen inactivas, en el verdadero sentido, la situación hace que uno actúe o no actúe.

Uf. Gran tema, llamado regulación de la actividad enzimática. Supongo que te refieres a la regulación después de la traducción. Esto es solo una muestra.

Los ejemplos más claros son zimógenos de enzimas digestivas, como el tripsinógeno. Estas son formas de las enzimas que contienen secuencias polipeptídicas inhibitorias, lo que garantiza que las enzimas estén inactivas hasta que se liberen en el intestino. Allí, las secuencias polipeptídicas extra se eliminan, activando las enzimas.

La modificación covalente es otro motivo. Un mecanismo clave es la fosforilación / desfosforilación, estimulada por las vías de señalización en respuesta a las hormonas.

A menudo, otra proteína se une e inhibe una enzima hasta que un activador libera la inhibición. Un buen ejemplo es la inhibición de la contracción muscular por la tropomiosina, asegurándose de que la contracción no se produzca de manera inapropiada. Esta inhibición se alivia con iones de calcio, liberados en el citosol del músculo en respuesta a un impulso nervioso para que el músculo se dispare.

La mayoría de las vías metabólicas están reguladas por enzimas clave cerca del comienzo de la vía. Estas enzimas son usualmente alostéricas, con sitios de unión para diversos activadores e inhibidores. Un tema común es para el producto final de la vía para retroalimentar e inhibir la enzima reguladora a través de la inhibición alostérica.

Algunas proteínas de membrana, como las fosfatasas, son sensibles al potencial de membrana.

La lista de esquemas regulatorios es larga, pero estos ejemplos deberían darle el sabor.

¿Cómo no? Solo son proteínas libres (a menos que cuentes las ribozimas): si no hay un sustrato disponible, seguirán sin hacer nada (salvo que exista un mecanismo de purga que puedan tener algunas especies).

Para que estén listos para ser activados cuando sea necesario. Es más rápido que producirlos solo cuando sea necesario.

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