¿Cuáles son los sitios de unión de aminoácidos más comunes para los fármacos covalentes?

Los fármacos covalentes generalmente son electrófilos que atacan a los ácidos nucleicos. La cisteína es la cadena lateral más electrófila seguida de histidina. La lisina y la serina pueden ser electrófilos, pero solo cuando están desprotonadas, lo cual es una situación inusual que generalmente solo ocurre en el sitio activo de algunas enzimas como serina proteasas. Los dos fármacos covalentes covalentes más comunes, la penicilina y la aspirina, ambos reaccionan con una serina.
Reactividad química de las cadenas laterales de aminoácidos