La ADN polimerasa I (Pol I) es una enzima multifuncional que combina una actividad de ADN polimerasa, una actividad de exonucleasa de 5 ‘a 3’ y una actividad de exonucleasa de corrección de 3 ‘a 5’. Se requiere para varios tipos de reparación del ADN y parece ser la principal enzima responsable de eliminar los cebadores de ARN del ADN recién sintetizado y reemplazarlos con ADN.
Pol I consta de dos dominios. El dominio más grande, comúnmente conocido como el fragmento Klenow cuando está separado proteolíticamente, contiene la polimerasa y las actividades de exonucleasa 3 ‘a 5’. El dominio más pequeño contiene la actividad de exonucleasa 5 ‘a 3’. El dominio Klenow en sí tiene un subdominio grande y pequeño, con su dominio grande carboxi-terminal que contiene la polimerasa pero no la función de exonucleasa 3 ‘a 5’. El dominio de Klenow también contiene una estructura de “pulgar” que se requiere para la unión al ADN, la procesividad y los desplazamientos del marco y una región de J-hélice que regula tanto la polimerasa como las funciones de exonucleasa 3 ‘a 5’. La porción de Klenow sufre cambios conformacionales en la plantilla de unión, y luego nuevamente en la unión posterior de dNTP.
