¿Por qué no se pueden usar diagramas de hidropatía para identificar los segmentos de membrana de un barril beta?

Hay algunas razones que vienen a la mente.

Como señaló Anon, la porción transmembrana de una proteína de membrana de barril β existe como hebras. El segmento transmembrana tiene aproximadamente 10 aminoácidos de longitud. En comparación, una hélice transmembrana podría ser el doble de larga. Entonces, una hélice transmembrana dará un “pico” más fuerte en el diagrama de hidropatía.

El punto más importante es que cuando se considera una estructura secundaria de lámina β, los residuos de aminoácidos alternativos apuntan en direcciones opuestas. Por lo tanto, los residuos alternativos están orientados hacia la bicapa lipídica y los otros están orientados hacia la mitad del barril. A diferencia de las proteínas de barril β solubles, el interior de las proteínas de barril β transmembrana son típicamente hidrófilas. Por lo tanto, los aminoácidos son hidrofóbicos e hidrofílicos alternativamente. Entonces no darán un buen pico en el diagrama de hidropatía.

Figura representada de PDB ID: 1QJ8 de proteína β-barril OmpX con ile + leu + ala + val + met + phe + tyr + residuos trp coloreados de rojo.

Alrededor de 10 residuos de aminoácidos en un barril Beta son suficientes para atravesar la bicapa lipídica. Por lo tanto, creo que la hidrofobicidad de estos pocos aminoácidos no produciría un pico en el gráfico de hidropatía que podría estar relacionado con el segmento que abarca la membrana.