¿Cuál es el papel del agua en el plegamiento y la estructura de las proteínas?

Solo quiero señalar que el “efecto hidrofóbico” es uno de los contribuyentes más importantes , si no el más importante, al plegamiento de proteínas. La complejación de las moléculas de agua en la interfaz con los residuos hidrofóbicos de una proteína conlleva una gran penalización entrópica, y la liberación del agua esencialmente impulsa lo que de otro modo probablemente sería un proceso desfavorable.

Los enlaces de hidrógeno ayudan a la estructura, al igual que los enlaces disulfuro y las interacciones polares con el agua, pero estas ALL conllevan penalizaciones entrópicas que disminuyen el valor de sus contribuciones termodinámicas al plegamiento. Es la liberación masiva de agua del complejo rígido que debe adoptar en la superficie de los lípidos / agua lo que hace que el plegamiento realmente suceda.

El plegamiento de proteínas está influenciado casi en un 100% por las interacciones H2O.

Recuerde, los segmentos hidrofóbicos de proteínas son típicamente segmentos internos de proteínas, mientras que los segmentos hidrófilos permanecen en el exterior, interactuando con las moléculas de agua.

Por lo tanto, afecta principalmente a las estructuras terciaria y cuaternaria. Realmente no puede afectar las estructuras secundarias y primarias. Estos son inherentes a la secuencia de ADN y las interacciones entre los aminoácidos individuales, respectivamente.

¿Por qué las proteínas se forman de forma inapropiada? Es porque interactúan incorrectamente con el agua y se coagulan. Consulte las enzimas como GroEL / ES y las proteínas chaperonas para obtener más información. Ayudan a que las proteínas se doblen correctamente.

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El agua puede proporcionar el enlace de hidrógeno que puede interactuar con el aminoácido hidrofílico y puede mantener estable la estructura de la proteína.

El plegamiento de proteínas es impulsado por la entropía.