La principal diferencia entre los dos mecanismos de una inhibición enzimática (nota: la modificación alostérica no siempre tiene que ver con la inhibición) es el sitio de acción del antagonista (la molécula competitiva / inhibidora).
En la modificación alostérica, el antagonista / cualquier otra molécula se une a un sitio en la molécula de la enzima que no sea el “sitio receptor / sitio enzimático” (para el agonista) llamado sitio alostérico. Y esta combinación causa un cambio conformacional de la molécula de la enzima, lo que lleva a un cambio en la velocidad de la reacción.
En la inhibición no competitiva, la molécula inhibidora (antagonista) se une al mismo sitio que el agonista (sitio receptor) y causa un cambio conformacional no reversible que inhibe la enzima o suprime la velocidad de la reacción.
Entonces, es si el antagonista se une al sitio enzimático (sitio receptor) o cualquier otro sitio (sitio alostérico) en la molécula de la enzima que decide si es inhibición no competitiva o inhibición alostérica, respectivamente.
