¿Cuál es el tipo más fuerte de enlace en las proteínas?

Los enlaces covalentes son los más fuertes. Un enlace covalente de péptidos está estabilizado resonantemente de modo que es difícil de romper y se limita a una conformación planar (denominado plano peptídico). Sin mencionar los anillos aromáticos en Phe, Tyr y Trp. Otros enlaces en las proteínas son relativamente débiles, pero juegan un papel importante en el plegamiento de proteínas y la catálisis, ya que los enlaces covalentes son principalmente esqueléticos (excepto en Cys, donde los enlaces tio son de interés). Los enlaces iónicos son más débiles que los enlaces covalentes, son importantes en el efecto entrópico que da forma a la proteína y actúan como factores catalíticos en la catálisis. Los enlaces de hidrógeno son más débiles que los enlaces iónicos y participan en la estabilización de la forma de la proteína porque los enlaces iónicos son relativamente “peligrosos”, que interactúan con el agua y el efecto entrópico podría desestabilizar la estructura de la proteína. Se propone una forma especial de enlace de hidrógeno para explicar los mecanismos de la tríada catalítica en algunas enzimas como “enlace de hidrógeno de baja barrera”, en el que un protón es compartido por dos átomos. Los LBHB son resonantes y más fuertes que los enlaces de hidrógeno comunes.
LBHB en una aza-corona http://en.m.wikipedia.org/wiki/L…
Las interacciones de Van der Waals son más débiles que cualquiera de los tres tipos de enlaces anteriores, y a veces se consideran triviales.