¿La desnaturalización fría daña las proteínas? (especialmente cuando congela criogénicamente un organismo)?

Las otras respuestas son fundamentalmente erróneas al decir que el frío no puede desnaturalizar las proteínas. Hasta donde nosotros (la ciencia) entendemos, las proteínas pueden desnaturalizarse por cualquier cosa que pueda perturbar lo suficiente la energía del sistema en el que se encuentran (por ejemplo, cambios en la presión, temperatura, adición de ciertos químicos). Esto hace que las interacciones energéticamente favorables que hacen las proteínas plegadas de forma nativa sean menos energéticamente favorables que las interacciones no nativas. ¿Cuánto es “suficiente” depende de la proteína en particular?

Mis pensamientos (no necesariamente los hechos) sobre por qué puedes congelar las proteínas de las tiendas es que si congelas rápidamente una proteína (como es común en el laboratorio) a una temperatura muy baja, la “vitrificas”. Esto puede restringir su movilidad y su capacidad de formar interacciones no nativas. Una de las razones por las que no se recomienda congelar proteínas simplemente colocándolas en el congelador y dejándolas congelar lentamente es que el agua se congelará antes de que las proteínas causen un volumen de reducción en el que se solubiliza su proteína. Esto puede significar que la concentración local de su proteína aumenta, aumentando la probabilidad de que se formen interacciones no nativas.


Sai Janani Ganesan tiene una excelente respuesta aquí:

¿Cómo ocurre la desnaturalización en frío de las proteínas?

Brevemente:

El frío no desnaturalizará una proteína. La desnaturalización se produce cuando el calor o el pH dentro de un sistema se rompe o interrumpe diferentes tipos de enlaces químicos que son necesarios para la estructura adecuada o la confirmación de la molécula en cuestión. Por ejemplo, el ADN del plásmido purificado a menudo se deja en el banco (aunque no debería ser así) porque los enlaces de hidrógeno que forman la estructura de doble hélice del ADN a menudo son muy estables a temperatura ambiente.

Dependiendo de cuán frío sea el ambiente, puede provocar la formación de cristales y perforar y / o interrumpir la función biológica si las células o proteínas no se almacenan en el entorno adecuado. Por ejemplo, muchas líneas celulares cuando se congelan se colocan en una mezcla de glicerol para asegurar que no se formen cristales que puedan dañar las células en el proceso. Luego se colocan en un -80 por más de 24 horas y luego en nitrógeno líquido para su almacenamiento.

Ahora bien, esto no quiere decir que un ambiente frío no inhiba o ralentice una enzima y sus procesos en gran medida. Debido a que la temperatura es la energía kentica promedio en un sistema ya que la temperatura es más baja, la eficiencia de la enzima para unirse o para realizar su función se reducirá en gran medida. Por lo tanto, las proteínas de la enzima tienen una temperatura óptima que permite las reacciones / interacciones más eficientes. Por ejemplo, los animales que viven en ambientes extremos tienen enzimas modificadas que se han desarrollado para su entorno (este proceso de selección se produce a través de millones de años de evolución y selección natural). Un gran ejemplo es la bacteria que vive en aguas termales. Debido al calor extremo, han adaptado un tipo específico de polimerasa (Taq) para copiar su material genético. (Los bioquímicos se aprovechan de esto mediante el uso de sus enzimas en la PCR para amplificar ciertas regiones de ADN usando cebadores)

No, el frío no daña mucho la proteína. De hecho, en el laboratorio de bioquímica, las proteínas se colocan regularmente en el congelador para evitar que se desnaturalicen por el calor.

Durante el trasplante de órganos, los órganos frescos también se almacenan en nitrógeno líquido para evitar daños.