¿Cómo funcionan los cofactores en las enzimas?

Hola,

Muchas enzimas exhiben la actividad catalítica solo en asociación con ciertas sustancias no proteicas llamadas cofactores. La porción proteica se llama apoenzima.

Los cofactores se identifican en 3 tipos.

  1. Grupo protésico: son compuestos orgánicos y están estrechamente ligados a la apoenzima. Por ejemplo, “Haem” en Hb (hemoglobina) es el grupo protésico en las enzimas peroxidasa y catalasa que catalizan (descomponen) el hidrógeno. Haem (grupo prostético) es una parte del sitio activo de la enzima.
  2. Coenzimas: también son compuestos orgánicos, pero su asociación con la apoenzima dura por un corto período de tiempo, generalmente durante el transcurso de la catálisis. La composición química esencial de muchas co-enzimas son vitaminas. Por ejemplo, la coenzima Nicotinamida Adenina Dinucleótida (NAD) y el NADP contienen niacina.
  3. Iones metálicos: un número de enzimas requiere iones metálicos para su actividad que forman enlaces de coordinación (un enlace covalente entre 2 átomos que se produce cuando un átomo comparte un par de electrones donde el otro átomo carece de dicho par) con cadenas laterales en el sitio activo y al mismo tiempo forma uno o más enlaces de coordinación con el sustrato. Por ejemplo, el zinc es un cofactor de la enzima proteoyetica carboxipeptidasa.

La actividad catalítica se pierde cuando el co-factor se elimina de la enzima que testifica que juegan un papel más crucial en la actividad cataytic de la enzima.

¡Espero que esto ayude! 🙂