Sin catalizadores enzimáticos, estaríamos en lo que se llama en eventos deportivos una situación de “muerte súbita”. No se replicaría ADN, no habría división celular, músculos como el corazón no podría contraerse, los nervios no podrían disparar, y nuestros sentidos no podrían sentir. Casi ninguna función biológica podría tener lugar sin los catalizadores enzimáticos que aumentan la velocidad de las reacciones al disminuir la energía necesaria para que los reactivos produzcan un cambio químico.
Esto es porque las enzimas son catalizadores para las reacciones bioquímicas en la célula, lo que significa que aumentan la tasa de reacciones en la célula al reducir la cantidad de energía necesaria para que comience la reacción. Todos los catalizadores reducen la energía de activación de una reacción, que es la energía necesaria para iniciar una reacción, más o menos como la chispa que se necesita para iniciar un incendio. Cuanto menor sea la energía de activación, más rápida será la reacción. Esto se debe a que un mayor porcentaje de moléculas tendrá suficiente energía cinética para unirse y reaccionar. Bec energía cinética de las moléculas se describe como la temperatura, esto explica por qué muchas reacciones van más rápido a temperaturas más altas.
La energía cinética promedio de las moléculas que nos rodean es lo que los humanos llamamos temperatura. Observe la distribución de las energías cinéticas (representadas en el eje X) de dos muestras de reactivos, con dos muestras: una con reactivos más calientes (graficados en magenta o lavanda) y otra con reactivos más fríos (trazados en verde). A una temperatura más alta, un porcentaje más alto de moléculas reactivas (amarillo sombreado) está por encima de la energía de activación (Ea) marcada por la línea roja vertical, lo que permite que esas moléculas reaccionen entre sí. El número de moléculas en la mezcla más fría que están lo suficientemente calientes como para reaccionar está sombreado en bronceado.
Figura 1
Fig 2 Aquí hay un diagrama de energía para una reacción exotérmica, como la quema de gasolina u oxidación de glucosa (un azúcar) para liberar energía para las reacciones biológicas en una célula.
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¿La zona pelúcida y la membrana vitelina son las mismas?
¿Cuánto ATP hay en el ciclo de glucólisis?
Tenga en cuenta que la vía de energía con el catalizador de la enzima (en azul arriba) tiene una energía de activación más baja, Ea, que la reacción sin la enzima (en rojo arriba). En reacciones exotérmicas como la que se muestra arriba, la energía de inicio de las moléculas reactivas es más alta que la energía de las moléculas del producto, que se muestra visualmente en el diagrama.
Esta diferencia en el nivel de energía entre los reactivos y las moléculas del producto se etiqueta en la figura 3 como el cambio en entalpía, abreviado como ΔH. Esta reacción es espontánea, ya que avanzará por sí misma; específicamente, cualquier molécula reactiva que esté lo suficientemente “caliente” (tenga suficiente energía adicional para hacerlo sobre la colina de energía de activación (Ea)) reaccionará con éxito sin energía adicional.
Fig 3 Diagrama de energía de una reacción exotérmica
Observe que la diferencia en el nivel de energía a medida que se produce la reacción se denomina Ea. Esta es la energía de activación. Solo cuando los reactivos chocan con esta cantidad de energía ocurrirá el cambio químico. Las enzimas crean tiempos de reacción más rápidos al orientar los reactivos de modo que las partes que interactúan se enfrentan entre sí en la geometría correcta para una reacción óptima.
En el diagrama, la colisión de los reactivos se produce en el nivel de energía más alto de la curva de energía. A menudo, las moléculas reactantes en una reacción enzimática solo están en contacto durante unos pocos nanosegundos: cuando se aplastan junto con suficiente energía de colisión para reaccionar, esta estructura se denomina complejo activado. Sin embargo, en las reacciones bioquímicas, la energía a menudo se agrega mediante el uso de la energía de una molécula altamente energética, más comúnmente ATP. Para hacer esto, típicamente, la enzima se unirá a la molécula de ATP en un sitio en su superficie. Luego, la energía que el ATP transfiere a la enzima cuando se rompe provoca un cambio en la conformación, o forma, de la enzima, como el estiramiento de una banda elástica, la proteína ahora tiene algo de energía potencial. Esta energía se usa a menudo para impulsar los reactivos juntos en el sitio activo en una geometría de este tipo y con fuerza suficiente para vencer a Ea, de modo que pueda ocurrir la reacción.
Para obtener más información sobre las enzimas, la función de las proteínas e incluso cómo las drogas se dirigen a las proteínas errantes en el cáncer et al., Ver:
Respuesta de Mark Cross a ¿Qué son sustratos en enzimas?
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