¿Por qué las enzimas se secretan en forma inactiva?

Se sabe que las enzimas acompañan una reacción química al ayudar en su proceso.

Es necesario que las enzimas estén en su forma inactiva para evitar su reacción con otras células / tejidos.

Por ejemplo,

El tripsinógeno es la forma inactiva de la tripsina que actúa en el intestino (producida por el páncreas). Se convierte en tripsina con la ayuda de la enzima enteroquinasa que se produce en Succus entericus.

Se sabe que la tripsina digiere las proteínas convirtiendo los polipéptidos y los polipéptidos en aminoácidos. Sin embargo, aparte del contenido de proteína en el alimento presente en el tracto GI, también hay proteínas en las células de los músculos lisos que forman el canal alimentario. Las células tienen su membrana plasmática compuesta de fosfolípidos y proteínas. Si la tripsina está presente en su forma activa todo el tiempo (es decir, incluso en ausencia de alimentos en el tracto GI), la enzima puede digerir la proteína de las células del músculo liso, lo que distorsiona su estructura y función.

Por lo tanto, es necesario que la enzima esté presente en su forma inactiva.

El usuario de Quora ha resumido muy bien una parte de la imagen, a saber, el transporte más fácil de enzimas inactivas en comparación con el transporte de enzimas funcionalmente activas.

Otro aspecto principal de la razón por la cual las enzimas se secretan en una forma inactiva sería regular la función de la enzima. El diseño de la red biológica es intrincado y exquisito, y un control estricto sobre todos los aspectos del funcionamiento de la célula es necesario para la vida. Las enzimas no son diferentes, y la actividad de una enzima generalmente se controla mediante inhibidores (que disminuyen la actividad) y factores alostéricos (que aumentan / disminuyen) la actividad dentro de la célula.

Un caso de estudio interesante (y el ejemplo del libro de texto) serían las serina proteasas. Las serina proteasas forman parte de una familia de enzimas tales como la tipsina y la quimotripsina (que son enzimas digestivas comunes) y se secretan en sus formas inactivas, tripsinógeno y quimotripsinógeno, respectivamente. Esto es comprensible ya que la forma activa de las enzimas digestivas es responsable de la ruptura de los enlaces peptídicos en las proteínas (digiriendo efectivamente la proteína) y por lo tanto podría causar un daño grave a las proteínas celulares (lo que lleva a una cierta forma de autodigestión). De hecho, la página de Wikipedia para Trypsinogen – Wikipedia afirma que alrededor del 5% del tripsinógeno se activa en el páncreas, y hemos desarrollado defensas significativas para evitar dicha activación inapropiada.

El tripsinógeno no es más que una forma más larga de la enzima que se limita funcionalmente a los factores estructurales: no estoy seguro del mecanismo exacto. Trypsiongen en la división apropiada proporciona la forma activa de la enzima tripsina.

Daré un ejemplo para que entiendas.

Lactin es una hormona que activa las glándulas mamarias para secretar leche para que el bebé recién nacido se alimente. Esta hormona se produce en forma de prolactina. Cualquier hormona que tenga ‘pro’ como prefijo, entonces se entiende que está en su forma inactiva.

La razón por la que está en forma inactiva es porque, la hormona (en este caso) se produce en la glándula pituitaria. Tiene que viajar a su órgano diana (en este caso) son las glándulas mamarias, a través de muchos vasos sanguíneos de diversos tamaños. En su camino, puede haber diferentes proteínas y fibras que pueden reaccionar con la hormona liberada. Entonces, se libera en forma inactiva, que va al órgano objetivo y luego se activa por diferentes medios.

¡Gracias! Espero que lo hayas entendido ahora.

El páncreas secreta zimógenos en parte para evitar que las enzimas digieran proteínas en las células en las que se sintetizan. Las enzimas como la pepsina tienen forma de pepsinógeno, un zimógeno inactivo .

Los ARNm a menudo codifican más aminoácidos y forman transcripciones proteínicas más largas, por lo que la mayoría de las proteínas requieren cierta “modificación” del exceso de aminoácidos cuando se liberan de los ribosomas y del retículo endoplásmico, donde se produce una “conformación” adicional. Otras enzimas agregan los componentes no proteicos de las proteínas cuaternarias, tales como las hemoglobinas.

Que hace

Para evitar su uso cuando no es necesario.