El enlace disulfuro en proteínas es una de las modificaciones postraduccionales más frecuentes de las proteínas. Debido al importante papel desempeñado por los enlaces disulfuro en el establecimiento y mantenimiento del carácter tridimensional de las proteínas, es importante saber si una proteína o un péptido contiene enlaces disulfuro y, para las proteínas que contienen más de dos restos de mitad cistinilo, es importante saber qué residuos están unidos por enlaces disulfuro. Los enlaces cruzados disulfuro pueden localizarse escindiendo una proteína entre residuos de medio cistinilo para dar péptidos que contienen solo un enlace disulfuro. Los pesos moleculares de estos péptidos se determinan por espectrometría de masas por bombardeo rápido de átomos (FAB-MS) y se relacionan con segmentos específicos de la proteína original. Esta última etapa, la identificación del péptido que contiene disulfuro, se facilita en gran medida si se usa un reactivo de escisión que escinde la proteína en sitios específicos. Las proteínas pueden escindirse selectivamente con una variedad de enzimas, tales como tripsina, quimotripsina, Staphylococcus aureus V8 o pepsina.
Por espectrometría, debería decir.
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