¿Por qué la hidroxiprolina es un componente importante del colágeno?

La hidroxiprolina tiene la misma estructura que el aminoácido prolina, con un grupo hidroxilo (OH) unido al átomo de carbono gamma en el anillo de pirrolidina, como se muestra a continuación.


Como dijiste, es un componente importante de la triple hélice de colágeno, para la cual la estructura primaria es repeticiones de GXY, donde X e Y son prolina e hidroxiprolina. Esta secuencia contiene muchos anillos de pirrolidina (en los residuos de prolina e hidroxiprolina), lo que crearía una gran cantidad de choque estérico en una hélice convencional, forzando a la estructura a una forma helicoidal mucho más extendida (en comparación con la hélice alfa).

Además, el OH adicional en la hidroxiprolina participa en la unión de hidrógeno a las otras cadenas en la triple hélice, estabilizando la estructura.

El colágeno está repitiendo la unidad tripeptide, Gly-XY. X e Y son Pro & / Hyp.
Recuerda:

  • Gly- flexibilidad conformacional
  • Rigidez pro-conformacional

En la posición Y, la prolina está en exoconformación que se obtiene mediante la sustitución de -OH en C4 de Pro ie llamada 4-Hyp.
Por lo general, el colágeno contiene alrededor de 1/3 de Gly y 1/4 de Pro o Hyp.

  • El alto nivel de Pro o Hyp evita la conformación de alfa-hélice o hoja-beta (debido a la rigidez conformacional).
  • Los residuos de Pro & Hyp permiten una torsión nítida de la hélice de colágeno y le proporcionan estabilidad formando un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo de la cadena principal.

Entonces, Hyp juega un papel esencial en el plegamiento de colágeno.

* Hip-hidroxiprolina
En la exoconformación, un átomo de anillo de prolina se desvía del plano

El colágeno, la proteína más abundante en vertebrados, ha evolucionado para proporcionar resistencia. La hélice de colágeno es una estructura secundaria única. La unidad fundamental del colágeno es el tropocolágeno. El tetracolágeno consiste en polipéptidos de 3 hélices llamados cadenas alfa. Las cadenas alfa son polipéptidos zurdos y tienen tres residuos de aminoácidos por vuelta. Tres cadenas alfa giran una alrededor de la otra en una característica derecha. entregó triple hélice.
La secuencia de aminoácidos generalmente es una unidad de tripéptido repetitiva, Gly-XY , donde X es prolina e Y es 3-o 4-hidroxiprolina o 5-hidroxilisina.
La prolina y la hidroxiprolina confieren rigidez a la molécula de colágeno al permitir la torsión aguda de la hélice de colágeno.
Por ejemplo: – Si un Péptido construido con 10 repeticiones Gly-Pro-Pro se pliega para formar una triple hélice de colágeno, la estructura se derretirá a 41 grados Celsius pero si las 10 repeticiones se cambian a Gly-Pro-4-Hyp, la fusión la temperatura será de 69 grados centígrados.

Un ejemplo para demostrar la importancia de la hidroxiprolina es la necesidad de ácido ascórbico (vitamina C) en nuestra dieta, cuya deficiencia causa escorbuto (una enfermedad caracterizada por la degeneración general del tejido conectivo). En realidad, Vit-C actúa como un cofactor de la enzima prolil hidroxilasa que se necesita para la hidroxilación de prolina. La ausencia de este cofactor da como resultado una síntesis alterada de colágeno debido a la falta de formación de hidroxiprolina.

La hidroxiprolina (Hyp) es vital para las fibras de colágeno formadas adecuadamente y, por lo tanto, para la vida. Ninguna vitamina C resulta en hidroxiprolina y por lo tanto no hay fibras de colágeno formadas adecuadamente.

El resultado final es escorbuto que dará como resultado la muerte si no se rectifica con la ingesta de vitamina C.

¿Necesitas suplementar a Hyp para una producción saludable de colágeno? No, solo una pequeña cantidad de vitamina C.