Este es un gran tema, y lo remito al artículo de Wikipedia (¡al menos!), Pero puedo darle una descripción general.
A continuación se muestran tres imágenes. El primero representa la mayoría de las enzimas, donde un gráfico de la velocidad de reacción frente a [S] produce una curva hiperbólica. A baja [S], v es casi proporcional a [S], y a alta [S] la curva se aplana y se aproxima a una velocidad máxima, Vmax.
Un modelo simple de “bloqueo y llave” para la reacción produce la famosa ecuación de Michaelis-Menten que describe la curva algebraicamente (a pesar de que las enzimas tienen conformaciones flexibles).
E + S [ES] → E + P
v = Vmax [S] / (Km + [S])
La segunda imagen muestra la cinética de una enzima alostérica. La forma sigmoidea de la curva se asemeja a la curva de unión de oxígeno de la hemoglobina. El motivo es el mismo Estas enzimas tienen múltiples subunidades con dos o más sitios activos. La unión del sustrato a un sitio cambia la conformación de la proteína, dando lugar a cambios en las propiedades de otros sitios de unión del sustrato.
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Las enzimas alostéricas también tienen sitios de unión reguladores para activadores e inhibidores. Cuando entran en juego, se pueden producir una variedad de curvas cinéticas. Uno de los más interesantes es el de la fosfofructoquinasa 1, que se muestra en la tercera imagen. Cataliza la reacción,
Fructosa 6-fosfato + ATP → Fructosa 1,6 bisfosfato + ADP
Como era de esperar, esta enzima tiene un sitio activo para su sustrato, ATP, pero también tiene un sitio regulador e inhibidor del ATP. Un gráfico de v vs [ATP] muestra un aumento en la actividad seguido de una caída, ya que el efecto del sitio activo predomina a bajo [ATP], y el efecto del sitio regulador predomina a una [ATP] alta. Los activadores como AMP reemplazan el ATP del sitio regulador, aliviando la inhibición. Todo esto permite que la célula regule el flujo de glucosa a través de la vía glucolítica en respuesta al estado energético de la célula.
Esto es solo una muestra, pero espero que te ayude a entrar en un tema rico.
Cinética enzimática – Wikipedia
Thi
