Como ha mencionado el usuario de Quora, ni siquiera necesitamos que los OMG produzcan biohidrógeno. Ya hay muchos organismos que usan la división del agua para desarrollar oxígeno y transferir los protones a hidrogenasas. Las más notables son las hidrogenasas de Clostridium pasteurianum.
El mecanismo básico es que los protones se reducirán mediante la transferencia de electrones de donantes de electrones como Ferredoxin o citocromos. La evolución del hidrógeno se produce en el grupo H activo de la hidrogenasa, que está constituido por complejos metálicos. Las hidrogenasas se dividen en diferentes clases de clústeres de azufre de hierro y se pueden dividir en las [NiFE] hidrogenasas, las [Fe] hidrogenasas y las [FeFe] hidrogenasas. 
De: Hidrogenasa
En general, las hidrogenasas más rápidas son las hidrogenasas [FeFe], pero esas hidrogenasas también son las más vulnerables al daño oxidativo. Sin embargo, dado que este es un proceso generador de oxígeno, hay mucho daño oxidativo. Como resultado, hay un gran esfuerzo en el desarrollo de hidrogenasas [FeFe] tolerantes al oxígeno. [1]
El método convencional de producción de biohidrógeno es usar azúcares a través de la ruta de la pentosa fosfato para producir NADPH + H + que puede usarse para producir ferrodoxina reducida que puede transportarse a las hidrogenasas relevantes. [2] 
A partir de estos estudios, se puede reconocer que el paso limitante de la velocidad de la producción de biohidrógeno no se debe a la generación de NADPH sino a la transferencia de electrones utilizando el complejo FNR / ferredoxina / H2asa.
El principal desafío surge debido a la cuestión de que los pares de FNR / ferrodoxina / H2asa en Clostridium son diferentes de los de E. coli, plantas e incluso en humanos. Debido a esas diferencias en los potenciales eléctricos y Kds de cada componente individual, se ha dedicado mucho esfuerzo al estudio de las interacciones de diferentes pares de FNR / Fd, así como a la prevención de la pérdida de flujo de electrones a otras vías. [3] 
Además de los problemas mencionados, todas estas moléculas tienen sus propios clústeres de azufre de hierro y es necesario coexpresar las maturasas relevantes en su OMG. [4] [5] [6] [7] [8] [9].
Sin embargo, dado que el paso de limitación de velocidad de la evolución H2 es la etapa FNR / Fd / H2ase, puede generar su NAPDH desde casi cualquier lugar. En lugar de alimentar su Fd utilizando carbonos complejos, puede alimentar a su Fd utilizando NADPH generado a partir de la reacción de división de agua.
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El método más común ha sido utilizar la reacción de división de agua del complejo que evoluciona oxígeno en Photosystem II. Los electrones y protones se pueden transportar a Fd usando la cadena de transporte de electrones para llegar al Photosystem I que transfiere los electrones a Fd. 
De: Photosystem II
Sin embargo, en la mayoría de los organismos fotosintéticos, el Fd luego interactuará con FNR para entrar en el ciclo de Calvin y otras vías metabólicas. Alternativamente, puede evolucionar el Fd para interactuar con su hidrogenasa en su lugar y redirigir sus electrones y protones a la evolución del hidrógeno. De nuevo, debido al hecho de que estas proteínas no han evolucionado entre sí, los Kds son bajos y hay muchos esfuerzos para diseñar interacciones mejoradas para aumentar el flujo. 
De: Investigación / Biohidrógeno
En resumen, el agua se puede usar para generar hidrógeno biológico mediante el acoplamiento de la reacción de división del agua de la fotosíntesis y su acoplamiento a las vías de evolución del hidrógeno en las cianobacterias.
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[1] Evolución de una [FeFe] hidrogenasa con disminución de la sensibilidad al oxígeno
[2] Generación de hidrógeno a partir de NADPH utilizando una [FeFe] hidrogenasa
[3] Volviendo a cablear los circuitos redox dependientes de la hidrogenasa en cianobacterias
[4] Síntesis y maduración sin células de [FeFe] hidrogenasas
[5] Página en plos.org
[6] Página en plos.org
[7] Un radical intermedio en la escisión de tirosina en el CO y los ligandos CN de la hidrosasa de FeFe
[8] La enzima HydG genera un Synthon Fe (CO) 2 (CN) en el ensamblaje del H-Cluster FeFe Hydrogenase
[9] Expresión simultánea y maduración de la ferredoxina de la proteína hierro-azufre en un sistema libre de células.
