Para ampliar la respuesta anterior, el espectro de dicroísmo circular de una proteína puede revelar el grado de plegamiento debido a que las estructuras secundarias de la proteína dan como resultado espectros distintivos. CD se puede utilizar para estudiar el efecto de
cambios en la temperatura, pH, presión o composición química en el entorno de una proteína en el estado plegado de la proteína a lo largo del tiempo.
En experimentos de CD, se mide la diferencia en la absorción de la luz polarizada izquierda y derecha (luz polarizada circularmente) que pasa a través de moléculas quirales. En el rango de ultravioleta lejano (190-250 nm), se puede observar la formación de elementos estructurales secundarios de proteínas. Las estructuras como hélices α y láminas β son quirales y, por lo tanto, absorben la luz polarizada circularmente y emiten señales de CD características. Por ejemplo, un mínimo doble cerca de 220 nm indica la presencia de α-hélices. Por lo tanto, la absorción de esta luz revela la extensión del plegamiento de proteínas porque una proteína desplegada ya no mostrará estas señales específicas. Las proteínas desnaturalizadas exhiben las señales características de las proteínas de espiral aleatorias, lo que significa que no tienen una estructura residual sobrante del estado nativo. En general, una proteína nativa tiene una señal de CD lejos de cero mientras que una proteína desnaturalizada tiene una señal de CD cercana a cero. Por lo tanto, las proteínas más simples sin intermediarios plegables detectables son más fáciles de estudiar porque en este proceso de dos pasos, solo los estados plegados o desplegados contribuyen a la señal observada.
Una desventaja es que CD no puede determinar dónde se encuentran estas estructuras secundarias dentro de la proteína. Esto significa que la cristalografía, con su capacidad para proporcionar datos de resolución atómica, proporcionará información estructural más específica que la CD.
