¿Qué factores determinan el área superficial accesible al disolvente (SASA) de una proteína?

En general, la elección del disolvente en sí es el único factor abrumador. Las dos principales fuerzas que impiden que una proteína sea una proteína son su afinidad por sí misma (que conduce a ensamblajes herméticos como hojas y hélices, que mantienen el solvente fuera de algunos ángulos) y regiones de polaridad y / o hidrofobicidad general que (simplificando considerablemente) proteínas que parecen pequeños bultos apretados en el agua. Todavía en el agua, los grupos cargados (principalmente) están ocupados tratando de extraer agua, mientras que la columna vertebral en sí misma y la mayoría de los grupos sin carga encuentran esta idea energéticamente poco atractiva.

Sin embargo, en algo como DMF, que es químicamente muy similar a la proteína en su conjunto, prácticamente todas las áreas de la proteína están enérgicamente bien con la idea de interactuar con el solvente. Dado que a la columna vertebral le gusta el disolvente, las estructuras como las hojas se van (mejor entendido en términos de un argumento entrópico). Y dado que la polaridad del solvente es comparable a las diferencias en la polaridad a través de la proteína, aquí, también, el solvente simplemente se difunde donde sea que encaje.

Si la pregunta es sobre tratar de disolver estratégicamente una proteína en algo, cualquier cosa (que es un problema bastante común), probablemente estés viendo una proteína con un incentivo energético masivo para autoensamblarse. Si ese es el caso, ¡buena suerte! ¡Probablemente lo necesites!