Responderé tu pregunta desde la perspectiva de Química.
Eso lleva a:
La química de la hemoglobina y la mioglobina
En un momento u otro, todos han experimentado la sensación momentánea de tener que detenerse, de “recuperar el aliento”, hasta que los pulmones puedan absorber suficiente O2 y puedan ser transportados a través de la corriente sanguínea. Imagina cómo sería la vida si tuviéramos que depender únicamente de nuestros pulmones y el agua en nuestra sangre para transportar oxígeno a través de nuestros cuerpos.
El O2 es solo marginalmente soluble (<0.0001 M) en el plasma sanguíneo a pH fisiológico. Si tuviéramos que depender del oxígeno que se disolvía en la sangre como nuestra fuente de oxígeno, obtendríamos aproximadamente el 1% del oxígeno al que estamos acostumbrados. (Considere cómo sería la vida si la cantidad de oxígeno que recibió era equivalente a una sola respiración cada 5 minutos, en lugar de una respiración cada 3 s). La evolución de formas de vida tan complejas como una lombriz de tierra requería el desarrollo de una mecanismo para transportar activamente el oxígeno a través del sistema. Nuestro torrente sanguíneo contiene alrededor de 150 g / L de la proteína conocida como hemoglobina (Hb), que es tan efectiva como transportador de oxígeno que la concentración de O2 en el torrente sanguíneo alcanza 0.01 M la misma concentración que el aire. Una vez que el complejo Hb-O2 alcanza el tejido que consume oxígeno, las moléculas de O2 se transfieren a otra proteína mioglobina (Mb) que transporta oxígeno a través del tejido muscular.
El sitio en el que el oxígeno se une a la hemoglobina y la mioglobina es el hemo que se muestra en la figura a continuación.
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En el centro del hemo hay un átomo de Fe (II). Cuatro de los seis sitios de coordinación alrededor de este átomo están ocupados por átomos de nitrógeno de un anillo plano de porfirina. El quinto sitio de coordinación está ocupado por un átomo de nitrógeno de una cadena lateral de histidina en uno de los aminoácidos de la proteína. El último sitio de coordinación está disponible para unir una molécula de O2. El hemo es, por lo tanto, la porción portadora de oxígeno de las moléculas de hemoglobina y mioglobina. Esto plantea la pregunta: ¿Cuál es la función de la proteína globular o porción de “globina” de estas moléculas?
La estructura de la mioglobina sugiere que el grupo hemo portador de oxígeno está enterrado dentro de la porción proteica de esta molécula, lo que impide que los pares de grupos hemes se acerquen demasiado. Esto es importante, porque estas proteínas necesitan unirse al O2 de forma reversible y el hemo de Fe (II), por sí solo, no puede hacer esto. Cuando no hay globina para proteger el hemo, reacciona con oxígeno para formar un átomo de Fe (III) oxidado en lugar de un complejo de Fe (II) -O2.
La hemoglobina consiste en cuatro cadenas de proteínas, cada una del tamaño de una molécula de mioglobina, que se doblan para dar una estructura que se parece mucho a la mioglobina. Por lo tanto, la hemoglobina tiene cuatro grupos hemo separados que pueden unir una molécula de O2. Aunque la distancia entre los átomos de hierro de hemas adyacentes en la hemoglobina es muy grande entre 250 y 370 nm, el acto de unir una molécula de O2 en uno de los cuatro hemo en la hemoglobina conduce a un aumento significativo en la afinidad por la unión de O2 en el otro Hemes.
Esta interacción cooperativa entre diferentes sitios de unión hace que la hemoglobina sea una proteína de transporte de oxígeno inusualmente buena porque permite que la molécula capte la mayor cantidad de oxígeno posible una vez que la presión parcial de este gas alcanza un nivel umbral particular y luego emite tanto oxígeno como posible cuando la presión parcial de O2 cae significativamente por debajo de este nivel umbral. Los hemes están demasiado separados para interactuar directamente. Pero los cambios que ocurren en la estructura de la globina que rodea a un hemo cuando capta una molécula de O2 se transmiten mecánicamente a las otras globinas en esta proteína. Estos cambios llevan la señal que facilita la ganancia o pérdida de una molécula de O2 por los otros hemes.
Los dibujos de las estructuras de las proteínas a menudo transmiten la impresión de una estructura fija y rígida, en la que las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos individuales se bloquean en su posición. Nada mas lejos de la verdad. Los cambios que ocurren en la estructura de la hemoglobina cuando el oxígeno se une a los hemas son tan grandes que los cristales de la hemoglobina desoxigenada se rompen cuando se exponen al oxígeno. Se puede obtener evidencia adicional de la flexibilidad de las proteínas al observar que no hay una ruta en las estructuras cristalinas de la mioglobina y la hemoglobina a lo largo de la cual una molécula de O2 puede viajar para alcanzar el grupo hemo. El hecho de que estas proteínas se unan de manera reversible al oxígeno sugiere que deben someterse a cambios simples en sus cambios de conformación que se han denominado movimientos de respiración. que se abren y luego se cierran sobre la ruta por la cual viaja una molécula de O2 cuando entra en la proteína. Las simulaciones por computadora del movimiento dentro de las proteínas sugieren que el interior de una proteína tiene una “fluidez” significativa, con grupos que se mueven dentro de la proteína hasta en 20 nm.
Fuente:
La química de la hemoglobina y la mioglobina
