¿Cómo se determina la forma de una proteína?

No estoy seguro de qué respuesta está buscando, pero la forma de una proteína puede determinarse por radiografía de rayos X (más común), donde se usa la difracción de rayos X para crear un mapa de densidad electrónica y luego se ajusta la secuencia de aminoácidos en la “nube de electrones” basada en el tamaño conocido de cada aminoácido.

Ahora, si se refería a lo que determina la forma en función de las características internas, es la secuencia de aminoácidos y los enlaces de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas (van der waals), los enlaces covalentes de dosulfuros y otras proteínas llamadas chaperonas que ayudan al plegamiento de proteínas, que luego dan forma a proteína lineal en sus estructuras apropiadas secundarias, terciarias y cuaternarias (subunidades).

Las proteínas están compuestas principalmente de cadenas de aminoácidos. En los organismos superiores las cadenas se construyen un aminoácido a la vez por los ribosomas que trabajan en las instrucciones derivadas de nuestro ADN. A medida que la cadena crece, diferentes partes de la cadena se atraen juntas porque algunos aminoácidos tienen cargas eléctricas y las cargas opuestas se atraen entre sí. Entonces el cambio de proteína comienza a enredarse a medida que crece. Lo sorprendente es que cada molécula de proteína de un tipo particular se enredará de la misma manera.

Después de que la proteína se libera del ribosoma, su forma puede cambiarse aún más. Las enzimas pueden cortar secciones desde el final o incluso desde el medio de una proteína. Las moléculas pequeñas se pueden unir a la cadena de proteínas y sus cargas eléctricas pueden unir diferentes partes de la cadena, distorsionando aún más su forma. Algunos de estos cambios son reversibles por lo que las cadenas de proteínas pueden existir en más de una configuración en la misma celda.

Finalmente, las enzimas tienden a distorsionarse a medida que reaccionan con las moléculas del sustrato y pueden formar enlaces químicos con ellas. La molécula híbrida resultante puede combinarse con otra molécula forzándola a reaccionar con el primer sustrato.

Las reglas que gobiernan cómo se pliega y repliega una molécula de proteína son enormemente complicadas. Pero si podemos entenderlos, podremos diseñar enzimas completamente nuevas para realizar funciones completamente nuevas. Además, podremos predecir con precisión cómo reaccionarán los productos farmacéuticos potenciales en el cuerpo. Eso nos dará un rápido desarrollo de medicamentos mejor dirigidos con menos efectos secundarios.