En un nivel físico, la actividad enzimática puede alterarse por cualquier factor que influya en la estructura / conformación de la enzima. Estos incluyen: pH (afecta a enlaces de hidrógeno), medio polar contra apolar (efecto hidrofóbico), presencia de agentes oxidantes (enlaces SS formados). concentración de sal (afecta los enlaces iónicos) y aumento de la temperatura. Las temperaturas más bajas tienden a disminuir la actividad al disminuir la tasa de interacciones enzima-sustrato, pero la estructura de la enzima generalmente permanece intacta.
En un nivel biológico, los cofactores se usan para regular la actividad enzimática. Los cofactores que se unen covalentemente se llaman factores alostéricos. El complejo se conoce como holoenzima.
También hay varias clases de inhibidores:
competitivo: se une al sitio activo de la enzima y la “ocupa”. Se puede guardar agregando más sustrato.
no competitivo: evita la unión del sustrato a la enzima sin interactuar directamente con el sitio activo.
no competitivo – previene la disociación del producto de la enzima.
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¿Cuál es el papel de las enzimas como inhibidores?
¿Por qué la actividad de la enzima glucógeno sintasa disminuye con el fosfato?
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Cada uno de estos tipos de inhibidores viene con su propia cinética.
Espero que esto sea un comienzo al menos!