Las enzimas no inhiben las reacciones catalíticas ya que el objetivo básico de una enzima es catalizar reacciones. En cambio, los inhibidores ralentizan o detienen por completo la función de una enzima. Antes de continuar, me gustaría recordarle que las enzimas tienen sitios activos que permiten que ciertos sustratos quepan (rompiendo o juntando substratos). Las enzimas pueden tener más de un sitio activo y también pueden tener otras áreas que permiten que las moléculas “extrañas” logren otras tareas.
Hay 2 tipos de inhibidores, inhibidores competitivos y no competitivos. Los inhibidores competitivos tienen una estructura química similar a la del sustrato normal de una enzima, lo que le permite encajar en el sitio activo de la enzima. La diferencia es que no se rompe como sustratos normales, impidiendo que el sitio activo catalice más reacciones. Estos inhibidores suelen ser temporales y se moverán fuera del sitio activo a través de activadores específicos.
Como puede ver, se alcanzará la velocidad máxima del reactor, pero mucho más lenta a medida que los inhibidores competitivos “reemplacen” los sustratos. La palabra “competitivo” se refiere al hecho de que compite con el sustrato real que desacelera la catalización.
Los inhibidores no competitivos, por otro lado, no se unen al sitio activo, sino a otro sitio de la enzima. Cuando se une a una enzima, cambiará la forma del sitio activo de la enzima, lo que significa que los sustratos ya no caben en ella y, por lo tanto, no se catalizará (desnaturalizando la enzima). Por lo general es permanente.
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Como puede ver, esta tasa de reacción máxima ha disminuido aquí. El número de enzimas libres es el factor limitante en la velocidad máxima de reacción, de modo que si la enzima elimina algunas de estas enzimas, disminuirá la velocidad máxima de reacción. Los inhibidores competitivos tienen la misma Vmax (velocidad máxima de reacción) porque compite con el sustrato. Esto significa que si el número de moléculas de sustrato excede por mucho la cantidad de inhibidores competitivos, los inhibidores nunca tendrán la oportunidad de llegar a la enzima debido a la gran cantidad de sustratos. Estos sustratos ‘acapararán’ todo el espacio en el sitio activo. Los inhibidores no competitivos se llaman así porque no compite con inhibido sino que se une a la enzima a través de un sitio ‘exclusivo’.
El cuerpo usa inhibidores para controlar procesos en nuestro cuerpo como los procesos metabólicos. A veces, los productos de estos procesos pueden ser inhibidores de las enzimas en el proceso, por lo que cuanto más producto se fabrique, más lento será el proceso.
