Las proteínas son los productos finales del proceso de decodificación que comienza con la información en el ADN celular. Como caballos de batalla de la célula, las proteínas componen elementos estructurales y motores en la célula, y sirven como catalizadores para prácticamente cada reacción bioquímica que ocurre en los seres vivos. Esta increíble variedad de funciones se deriva de un código sorprendentemente simple que especifica un conjunto enormemente diverso de estructuras.
De hecho, cada gen en el ADN celular contiene el código para una estructura de proteína única. Estas proteínas no solo se ensamblan con diferentes secuencias de aminoácidos, sino que también se mantienen juntas por diferentes enlaces y se pliegan en una variedad de estructuras tridimensionales. La forma plegada, o conformación, depende directamente de la secuencia de aminoácidos lineal de la proteína.
¿De qué están hechas las proteínas?
Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos, que son pequeñas moléculas orgánicas que consisten en un átomo de carbono alfa (central) vinculado a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un componente variable llamado cadena lateral (ver abajo) . Dentro de una proteína, múltiples aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos , formando así una cadena larga. Los enlaces peptídicos están formados por una reacción bioquímica que extrae una molécula de agua cuando se une al grupo amino de un aminoácido al grupo carboxilo de un aminoácido vecino. La secuencia lineal de aminoácidos dentro de una proteína se considera la estructura primaria de la proteína.
Las proteínas se crean a partir de un conjunto de solo veinte aminoácidos, cada uno de los cuales tiene una cadena lateral única. Las cadenas laterales de aminoácidos tienen diferentes químicas. El grupo más grande de aminoácidos tiene cadenas laterales no polares. Varios otros aminoácidos tienen cadenas laterales con cargas positivas o negativas, mientras que otros tienen cadenas laterales polares pero sin carga. La química de las cadenas laterales de aminoácidos es crítica para la estructura de la proteína porque estas cadenas laterales se pueden unir entre sí para mantener una longitud de proteína en una determinada forma o conformación. Las cadenas laterales de aminoácidos cargadas pueden formar enlaces iónicos, y los aminoácidos polares son capaces de formar enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales hidrofóbicas interactúan entre sí a través de interacciones débiles de Van der Waals. La gran mayoría de los enlaces formados por estas cadenas laterales no son covalentes. De hecho, las cisteínas son los únicos aminoácidos capaces de formar enlaces covalentes, que lo hacen con sus cadenas laterales particulares. Debido a las interacciones de la cadena lateral, la secuencia y la ubicación de los aminoácidos en una proteína particular guían dónde se producen los dobleces y pliegues en esa proteína (Figura 1).
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Figura 1: La relación entre las cadenas laterales de aminoácidos y la conformación de proteínas
La característica definitoria de un aminoácido es su cadena lateral (en la parte superior, círculo azul, debajo, todos los círculos de color). Cuando se unen por una serie de enlaces peptídicos, los aminoácidos forman un polipéptido, otra palabra para proteína. El polipéptido se plegará en una conformación específica dependiendo de las interacciones (líneas discontinuas) entre sus cadenas laterales de aminoácidos.
Figura 2: La estructura de la proteína bacteriorhodopsin
Bacteriorrodopsin es una proteína de membrana en bacterias que actúa como una bomba de protones. Su conformación es esencial para su función. La estructura general de la proteína incluye hélices alfa (verde) y láminas beta (rojo).
La estructura primaria de una proteína, su secuencia de aminoácidos, impulsa el plegamiento e unión intramolecular de la cadena lineal de aminoácidos, que finalmente determina la forma tridimensional única de la proteína. El enlace de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo en las regiones vecinas de la cadena de la proteína a veces causa que ocurran ciertos patrones de plegamiento. Conocidas como hélices alfa y láminas beta , estos patrones de plegamiento estables constituyen la estructura secundaria de una proteína. La mayoría de las proteínas contienen múltiples hélices y láminas, además de otros patrones menos comunes (Figura 2). El conjunto de formaciones y pliegues en una sola cadena lineal de aminoácidos, a veces llamada polipéptido , constituye la estructura terciaria de una proteína. Finalmente, la estructura cuaternaria de una proteína se refiere a aquellas macromoléculas con múltiples cadenas o subunidades polipeptídicas.
La forma final adoptada por una proteína recién sintetizada es típicamente la más energéticamente favorable. A medida que las proteínas se pliegan, prueban una variedad de conformaciones antes de alcanzar su forma final, que es única y compacta. Las proteínas plegadas se estabilizan por miles de enlaces no covalentes entre los aminoácidos. Además, las fuerzas químicas entre una proteína y su entorno inmediato contribuyen a la forma y estabilidad de la proteína. Por ejemplo, las proteínas que se disuelven en el citoplasma celular tienen grupos químicos hidrofílicos (amantes del agua) en sus superficies, mientras que sus elementos hidrófobos (aversos al agua) tienden a esconderse dentro. Por el contrario, las proteínas que se insertan en las membranas celulares muestran algunos grupos químicos hidrófobos en su superficie, específicamente en aquellas regiones donde la superficie de la proteína está expuesta a los lípidos de la membrana. Sin embargo, es importante señalar que las proteínas completamente plegadas no se congelan en su forma. Por el contrario, los átomos dentro de estas proteínas siguen siendo capaces de hacer pequeños movimientos.
Aunque las proteínas se consideran macromoléculas, son demasiado pequeñas para visualizarlas, incluso con un microscopio. Entonces, los científicos deben usar métodos indirectos para descubrir cómo son y cómo se pliegan. El método más común utilizado para estudiar las estructuras de proteínas es la cristalografía de rayos X. Con este método, los cristales sólidos de proteína purificada se colocan en un haz de rayos X, y el patrón de rayos X desviados se usa para predecir las posiciones de los miles de átomos dentro del cristal de proteína.
¿Cómo llegan las proteínas a sus formas finales?
En teoría, una vez que sus aminoácidos constituyentes se unen, las proteínas alcanzan su forma final sin ningún aporte de energía. En realidad, sin embargo, el citoplasma es un lugar lleno de gente, lleno de muchas otras macromoléculas capaces de interactuar con una proteína parcialmente plegada. Las asociaciones inapropiadas con proteínas cercanas pueden interferir con el plegamiento adecuado y provocar que se formen grandes agregados de proteínas en las células. Por lo tanto, las células dependen de las llamadas proteínas chaperonas para evitar estas asociaciones inapropiadas con los compañeros plegables involuntarios.
Las proteínas Chaperona rodean una proteína durante el proceso de plegamiento, secuestrando la proteína hasta que se completa el plegamiento. Por ejemplo, en las bacterias, múltiples moléculas de la chaperona GroEL forman una cámara hueca alrededor de las proteínas que están en proceso de plegamiento. Las moléculas de un segundo chaperón, GroES, forman una tapa sobre la cámara. Los eucariotas usan diferentes familias de proteínas chaperonas, aunque funcionan de manera similar.
Las proteínas Chaperone son abundantes en las células. Estos chaperones usan la energía del ATP para unir y liberar polipéptidos a medida que atraviesan el proceso de plegado. Los chaperones también ayudan a replegar las proteínas en las células. Las proteínas plegadas son en realidad estructuras frágiles, que pueden desnaturalizarse o desplegarse fácilmente. Aunque muchos miles de enlaces mantienen proteínas juntas, la mayoría de los enlaces son no covalentes y bastante débiles. Incluso en circunstancias normales, una porción de todas las proteínas celulares se despliegan. El aumento de la temperatura corporal en solo unos pocos grados puede aumentar significativamente la velocidad de despliegue. Cuando esto sucede, la reparación de proteínas existentes utilizando chaperones es mucho más eficiente que la síntesis de otras nuevas. Curiosamente, las células sintetizan proteínas chaperonas adicionales en respuesta al “choque térmico”.
¿Qué son las familias de proteínas?
Todas las proteínas se unen a otras moléculas para completar sus tareas, y la función precisa de una proteína depende de la forma en que sus superficies expuestas interactúan con esas moléculas. Las proteínas con formas relacionadas tienden a interactuar con ciertas moléculas de manera similar, y estas proteínas se consideran, por lo tanto, una familia de proteínas . Las proteínas dentro de una familia particular tienden a realizar funciones similares dentro de la célula.
Las proteínas de la misma familia también suelen tener tramos largos de secuencias de aminoácidos similares dentro de su estructura primaria. Estos tramos se han conservado a través de la evolución y son vitales para la función catalítica de la proteína. Por ejemplo, las proteínas receptoras de células contienen diferentes secuencias de aminoácidos en sus sitios de unión, que reciben señales químicas desde el exterior de la célula, pero son más similares en las secuencias de aminoácidos que interactúan con las proteínas de señalización intracelulares comunes. Las familias de proteínas pueden tener muchos miembros, y probablemente evolucionaron a partir de antiguas duplicaciones de genes. Estas duplicaciones condujeron a modificaciones de las funciones de las proteínas y ampliaron el repertorio funcional de organismos a lo largo del tiempo.
Conclusión
Las proteínas se construyen como cadenas de aminoácidos, que luego se pliegan en formas tridimensionales únicas. La unión dentro de las moléculas de proteínas ayuda a estabilizar su estructura, y las formas plegadas finales de proteínas están bien adaptadas para sus funciones
Los siguientes son los ejemplos:
- Actin.
- Arp2 / 3.
- Colágeno
- Coronin.
- Dystrphin.
- Elastina
- F-spondin.
- Fibronectina
