El caso más simple es el clásico de serina proteasas. El experimento se realizó en los años 70, creo, y se describe de forma rutinaria en los libros de texto de bioquímica y biología molecular.
El sitio activo de las serina proteasas tiene tres aminoácidos críticamente importantes: se requieren dos para estabilizar el intermedio (histidina y uno de los ácidos, ya sea glutamato o aspartato, se me olvida), mientras que la serina forma un éster temporal con la estructura peptídica como parte del proceso de escisión
A través de la biología molecular puede sustituir un AA diferente para cada uno de estos; sustituir uno de los AA estabilizadores afectará la actividad en mayor o menor grado dependiendo del sustituyente, pero sustituyendo a la serina mata la enzima muerta, resulta cero actividad.
Entonces, la respuesta corta es que para las enzimas simples, una sola sustitución de AA puede eliminar por completo la función. Para sistemas más complejos, por supuesto, las sustituciones pueden modular la función sobre un espectro de actividades.
