¿Pueden aparecer estructuras secundarias alfa y beta en el mismo polipéptido?

Sí, ciertamente pueden. De hecho, la gran mayoría de las proteínas tienen motivos alfa-beta mezclados, como el motivo de herradura en el inhibidor de la ribonucleasa, el doblez de Rossman en la lactato deshidrogenasa o el barril TIM en la isomerasa de triosafosfato. Dichos pliegues se componen tanto de hélices alfa como de láminas beta dispuestas en orientaciones particulares. Muy pocas proteínas se componen solo de alfa o solo hojas beta (aunque hay ejemplos para ambos). Por ejemplo, la gamma cristalina (presente en el ojo) está compuesta en su totalidad por láminas beta conectadas por bucles para formar un doble pliegue griego.

¡Ciertamente! Esta es la proteína ribosomal L5

De hecho, la mayoría de las proteínas son una mezcla de varios elementos. No solo Alpha hélice

y hojas Beta, pero también bucles, dedos de zinc, etc. Es por eso que investigar su estructura en 3D es muy importante. La secuencia de aminoácidos en la cadena solo puede contar un poco sobre cómo se pliega y actúa la proteína.