Como dice Terry, las proteínas son cadenas largas formadas por muchas unidades de aminoácidos unidas entre sí, a través de los grupos de amina y ácido que cada uno de ellos contiene en el llamado carbono ‘alfa’. También se adjunta al carbono alfa existe típicamente una cadena lateral, que le da características diferentes a cada aminoácido. Los “grupos laterales” pueden tener carga positiva, carga negativa, polar pero sin carga, hidrófobos y algunos “casos especiales”.
Esto es análogo a un polímero, donde una gran cantidad de moléculas más pequeñas [monómeros] se unen como unidades repetitivas.
En lugar de permanecer como una larga cadena lineal en el ambiente acuoso, la proteína se “plegará” de manera predecible, de acuerdo con las características de los grupos laterales, para unir grupos positivamente cargados negativamente, proteger a los grupos hidrófobos del agua, etc. De esta manera, la proteína se configurará en una “forma” tridimensional que se considera muy importante en su acción como enzimas dentro del cuerpo (a menudo se considera en un tipo de escenario de “bloqueo y llave”). Los grupos laterales con características químicas similares a menudo también vienen en diferentes ‘tamaños’, más o menos pequeños, medianos y grandes. Esto también juega un papel en la formación de la forma 3-D requerida para la acción como una enzima.
Por el contrario, los lípidos son relativamente pequeños [las proteínas pueden tener pesos moleculares efectivos que alcanzan varios miles mientras que un lípido no excede de cien o dos] moléculas que comprenden una o más cadenas alifáticas largas [unidades repetitivas -CH2- esterificadas en otra molécula – en los triglicéridos comunes, una cadena alifática se esterifica en cada uno de los 3 grupos hidroxilo de una molécula de glicerol. Donde hay más de 1 cadena alifática, pueden ser similares o de diferentes longitudes.
Un poco como una molécula de detergente, la (s) cadena (s) alifática (s) son hidrófobas, y la molécula a la que están esterificadas es generalmente más hidrófila. Por esta razón, tenderán a agruparse, para proteger las partes hidrofóbicas del ambiente acuoso polar. Formarán pequeñas “bolas” apretadas, elevándose a esferas más grandes y huecas (micelas) a hojas planas más grandes, donde 2 capas se formarán “espalda con espalda”, con las cadenas hidrofóbicas alifáticas como el “relleno” en un sándwich entre el capas externas hidrofílicas.
A pesar de esta apariencia de ‘estructura’, nótese que no existe un enlace químico entre moléculas individuales, y que no existe una estructura ‘preordenada’ que se formará a medida que las moléculas de lípidos comiencen a unirse.
¿Qué tipo de lípido es la vitamina a?
Si introducimos una vesícula llena de una enzima particular, ¿pueden las bacterias utilizarla?
¿Puede un radical de oxígeno causar la destrucción completa de una bicapa de lípidos?
Este es un resumen rápido de lo que es un tema muy complicado por sí mismo.
