¿Cuán común es que la retina se una indebidamente a las proteínas que no contienen rodopsina?

¿A qué te refieres con “inapropiadamente”? ¿Eso suena como atribuir algún tipo de sistema moral a las reacciones químicas?

Veamos cómo la retina interactúa con la rodopsina para obtener una mejor comprensión de cómo se une y cómo se puede unir a la no rodopsina.

Primero, debemos discutir qué es Retinal y qué hace. Básicamente es un aldehído con una cadena lateral que resulta ser un cromóforo de polieno (la cadena lateral tiene dobles enlaces conjugados). Los dos isómeros con los que tratamos al hablar de retina son 11-cis-retinal y todo-trans-retinal. 11-cis-retinal es el estado fundamental de la retina cuando se une a una opsina (rodopsina) (estado inactivo de la rodopsina). Aquí hay una foto de 11-cis-retinal sin unir:
(Bioquímica, WH Freeman)

Tenga en cuenta el grupo aldehído en la esquina inferior derecha de la imagen. Cuando 11-cis-retinal se une a la opsina, ese grupo en realidad experimenta una síntesis de deshidratación con el grupo amina de la cadena lateral localizado en la lisina 296 en TM7, formando una base de Schiff. Entonces, en el estado fundamental de la rodopsina, la retina está ligada covalentemente a la proteína.

En este estado ligado, un fotón que tenga una longitud de onda en la parte visible del espectro desestabilizará el enlace cis de la retina, causando una transisomerización de la retina. Es esta isomerización la que causa el cambio de conformación en la rodopsina que se cree que inicia la cascada de transducción de señal de proteína G. Los cambios de conformación tanto de la proteína como del ligando también desestabilizan la base de Schiff y la transretinal se desvincula de la rodopsina.

La transretinal se recicla mediante una serie de reacciones enzimáticas, primero para reducirla a retinol con una retinol deshidrogenasa, luego la esterificación (como grupo protector), la reisomerización del enlace C11 y la desesterificación por la proteína RPE65. y finalmente una oxidación a 11-cis-retinal a través de retinol deshidrogenasa, donde se unirá nuevamente a la rodopsina. Aquí hay un esquema de todo el ciclo visual (wikipedia):

Entonces, para volver a la pregunta: la retina se une covalentemente a la rodopsina y también se une a la retinol deshidrogenasa, que es al menos otra molécula distinta de la rodopsina a la que se une.

Me pregunto: ¿sabemos si podemos oler la retina? Si es así, ¿huele a aldehído? Si es así, entonces lo más probable es que también se una a un receptor olfativo para aldehídos de cadena intermedia. Si huele más como un hidrocarburo, entonces probablemente solo se una a uno de los receptores olfativos que se unen a hidrocarburos más generales.