Las interacciones proteína-lípido se estabilizan mediante la formación de enlaces de hidrógeno intermoleculares, interacciones de van der Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes iónicos (especialmente residuos de aspartato o glutamato) entre la proteína y el ligando lipídico.
Los sitios de unión a lípidos de una proteína se pueden deducir a partir de su secuencia de aminoácidos, y / o se pueden predecir a partir de su estructura tridimensional usando protocolos de acoplamiento molecular. Nuestro método de acoplamiento combina información de secuencia y estructura, y explora el complejo proteína-lípido más energéticamente favorable. La función de puntuación está específicamente diseñada para permitir la predicción de la distorsión de los lípidos y los cambios conformacionales de proteínas asociados con el evento de unión. Las restricciones derivadas del experimento también se pueden aplicar para limitar el espacio de búsqueda. Las estructuras con los mejores valores de energías de enlace se agrupan y los representantes de los clusters más grandes se seleccionan para la optimización estructural mediante minimización de energía antes de presentarlos al cliente. La estabilidad de los complejos acoplados se puede probar mediante simulaciones dinámicas moleculares.
https://www.profacgen.com/protei…
