¿Por qué los enlaces peptídicos entre los aminoácidos son tan estables / fuertes y qué hace que la proteína tenga una estructura particular?

Mientras que un enlace relativamente estable, los enlaces peptídicos son simplemente una reacción de condensación que vincula un carbono de un aminoácido con el nitrógeno de otro, no hay una fuerte diferencia de electronegatividad entre estos dos átomos. Esto crea un enlace covalente no polar, en el que los electrones se comparten por igual. También se debe tener en cuenta que la mayoría de las proteínas y enzimas tienen un rango específico de temperaturas (y pH) en las que tendrán la mayor tasa de catalización. Al ser moléculas orgánicas, generalmente funcionan mejor en un rango de temperatura similar al de un humano cuerpo. Las temperaturas significativamente más altas que esto desnaturalizarán la enzima.

Para responder a la segunda parte de su pregunta, la forma y especificidad de una proteína se deriva de la secuencia específica de aminoácidos que la componen. Si bien todos los aminoácidos tienen el mismo grupo amina y enlace peptídico, todos tienen diferentes grupos R o subsidiarios. Cada uno de estos grupos subsidiarios tiene una polaridad diferente basada en la composición atómica de la estructura. Estas diferentes polaridades empujan o tiran de las moléculas adyacentes en función de la polaridad. La combinación de empujar y tirar de todos los más de 100 aminoácidos proporciona a cada proteína su forma única y estructura terciaria.

No puedo darle la razón exacta de por qué, dado que no soy un experto en términos de enlaces peptídicos, pero los expertos clínicos de Peptides Australia seguramente pueden ayudarlo.