Según su declaración, no hay dos lisinas en la señal KDEL.
Entonces, ¿quizás estás preguntando algo más? ¿Cómo le sucede a una secuencia con dos lisinas antes o después de la secuencia de señal?
Parece que las secuencias cargadas positivamente mantienen esa parte del péptido en el lado citoplásmico de una membrana. Se llama la “regla de entrada positiva”.
von Heijne, G .; Gavel, Y. (Jul 1988). “Señales topogénicas en proteínas integrales de membrana”. Eur J Biochem . 174 (4): 671-8. PMID 3134198. doi: 10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14150.x
el resumen dice:
Las proteínas de membrana integrales se caracterizan por segmentos apolares largos que cruzan la bicapa lipídica. Los dominios polares que flanquean estos segmentos apolares tienen una composición de aminoácidos más equilibrada, típica de las proteínas solubles. Mostramos que los segmentos apolares de tres tipos diferentes de señales de ensamblaje de membrana no difieren significativamente en el contenido de aminoácidos, pero que la ubicación interior / exterior de los dominios polares se correlaciona fuertemente con su contenido de residuos de arginilo y lisilo, no solo bacteriano proteínas de membrana interna, pero también para proteínas eucariotas del retículo endoplasmático, la membrana plasmática, la membrana mitocondrial interna y la membrana tilacoide del cloroplasto. Por lo tanto, una regla de interior positivo parece aplicarse universalmente a todas las proteínas de membrana integrales, con regiones apolares dirigidas a la integración de la membrana y residuos cargados que proporcionan la información topológica
Pero tal vez te refieres a KDEL como una señal de retención del lumen ER, y variantes como señales a otros orgánulos.
ver https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc …
el resumen lee
Muchas proteínas del retículo endoplásmico (RE) mantienen su residencia mediante la recuperación dinámica de los compartimentos aguas abajo de la vía secretora. En trabajos previos, comparamos el proceso de recuperación mediado por las dos señales, KKMP y KDEL, agregándolos a la misma proteína reportera neutra, CD8, y descubrimos que las dos señales determinan una localización de estado estacionario diferente del informador. CD8-K (la forma portadora de KDEL) se restringió principalmente al ER, mientras que CD8-E19 (la forma portadora de KKMP) se distribuyó también al compartimiento intermedio y al complejo de Golgi. Para investigar si esta diferente distribución en estado estable refleja una diferencia en las tasas de salida del ER y / o en la recuperación, ahora hemos seguido los primeros pasos de la exportación de los dos constructos del ER y su tráfico entre ER y el complejo de Golgi. Contrariamente a lo esperado, encontramos que CD8-K se recluta eficientemente en vesículas de transporte, mientras que CD8-E19 no lo es. Por lo tanto, la localización ER más restringida de CD8-K debe explicarse por una recuperación más eficiente a la ER. Además, debido a que la mayor parte del CD8-K residente en ER no está O- glicosilado pero casi todos los CD8-E19, los resultados sugieren que el CD8-K se recupera del compartimiento intermedio, antes de llegar al Golgi, donde comienza la glucosilación O. Estos resultados ilustran cómo diferentes señales de recuperación determinan diferentes patrones de tráfico y plantean nuevas preguntas sobre los mecanismos moleculares subyacentes.
