¿Qué son las enzimas alostéricas?

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. Tienen algo llamado “sitio activo”, donde se unen a un químico específico y lo modifican. Imagine que la enzima es una persona cuyo trabajo es unir dos legos. El sitio activo serían las manos, que “agarran” el químico, conocido como el sustrato (en este caso, un lego) para que pueda modificarlo directamente (adjuntar el otro Lego). Hay muchas modificaciones que la enzima puede hacer al sustrato. Puede agregarlo, descomponerlo, o quizás simplemente cambiar un enlace químico individual. La enzima solo puede hacer esto a cierta velocidad, y típicamente una enzima solo puede realizar un tipo de reacción química. En una vía biológica, los productos químicos se modifican ampliamente y requieren múltiples enzimas.

Algunas enzimas tienen lo que se llama un sitio alostérico además del sitio activo. El sitio alostérico controla la velocidad de la actividad de la enzima: cuando un determinado producto químico se une al sitio alostérico, puede hacer que la enzima funcione de manera más o menos eficiente. La sustancia química que se une aquí se llama un “inhibidor alostérico” si ralentiza la enzima, o un “activador alostérico” si lo acelera. El sitio alostérico se puede imaginar como una perilla de “control de volumen”. Muchas drogas actúan en sitios alostéricos. Entonces, una “enzima alostérica” ​​sería una enzima que contiene un sitio alostérico.

1. Regulación alostérica de una enzima. En bioquímica, la regulación alostérica (o control alostérico) es la regulación de una proteína mediante la unión de una molécula efectora en un sitio distinto del sitio activo de la proteína. El sitio al que se une el efector se denomina sitio alostérico.

Una enzima que tiene un sitio que no sea el activo (supongo que conoce estas terminologías).

Un inhibidor se une al sitio alostérico causando un cambio conformacional (cambio de forma) del sitio activo por lo que el sustrato normal ya no puede unirse al sitio activo. Por lo tanto, la catálisis no tiene lugar hasta que el inhibidor abandona el sitio alostérico, lo que provoca que la forma del sitio activo regrese a la normalidad, por lo que el sustrato se puede unir. Este proceso es reversible.

Estas son las enzimas que cambian la conformación después de las uniones a un efector (puede ser cualquier molécula de proteína). Esto es más útil en señalización celular y reacciones metabólicas. Esto también funciona durante cualquier ataque patógeno.

Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse a una molécula de ligando llamada efector que da como resultado un cambio aparente en la afinidad de unión en un sitio de unión de ligando diferente.

Las proteínas alostéricas tienen un sitio dinámico para el sustrato y otro sitio (“allo-” significa “otro”) para la conexión de una partícula de sustrato administrativo. Este sustrato administrativo anima o restringe la actividad del catalizador. La fosfofructocinasa es una proteína alostérica que es estimulada por ADP y restringida por ATP.

Las enzimas alostéricas son enzimas que alteran su banda conformacional con la obligatoriedad de un efector, lo que tiene como consecuencia un cambio obvio en la afinidad requerida en un sitio de unión de ligando diverso.