Las proteínas, por sí mismas, no tienen la capacidad de llevar a cabo la autorreplicación, pero pueden propagarla.
En las enfermedades priónicas (tembladera, enfermedad de las vacas locas, Creutzfeldt-Jakob, etc.), las proteínas priónicas dañinas y “rebeldes” pueden causar que las proteínas priónicas normales alteren su estructura de modo que coincidan con la estructura de las dañinas ( en otras palabras, los priones dañinos “convierten” a los priones normales en priones dañinos). 
PrP denota “proteína priónica” normal y PrP ^ Sc denota “proteína priónica del prurigo lumbar” (el prurigo lumbar fue la primera enfermedad priónica descubierta). PrP ^ Sc hace que PrP se repliegue en PrP ^ Sc, lo que da como resultado la agregación de PrP ^ Sc. Si bien la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de ambas proteínas es exactamente la misma, los porcentajes de los elementos estructurales secundarios (hélices alfa y láminas plisadas beta) se alteran significativamente.
Aquí hay una ilustración simplificada del proceso de Page en Ursinus: 
Pero la mayoría de las proteínas dentro y fuera de las células no se propagan por sí mismas.
