Esto no es enteramente verdad.
- Amiloide [matemáticas] \ beta [/ matemáticas] acumula extra e intracelularmente [Generación intracelular y acumulación de β-péptido amiloide que termina en el aminoácido 42]
- Las fibrillas tau hiperfosforiladas se acumulan intracelularmente para formar ovillos neurofibrilares, que es una característica patológica de la EA.
¿Por qué se acumulan extracelularmente?
- Como ya se mencionó, la APP (proteína precursora de amiloide) es una proteína transmembrana.
Figura 1: representación de dibujos animados de placas de amiloide en AD, a partir de sistemas modelo simples: un desafío para la enfermedad de Alzheimer
- Amiloide [matemáticas] \ beta [/ matemáticas] se deriva de la APLICACIÓN cuando se divide por las enzimas secretasa.
- Si es escindido por [math] \ alpha [/ math] secretase, el péptido no es amiloidogénico.
- Sin embargo, si están involucradas [math] \ beta [/ math] y [math] \ gamma [/ math] secretases, se forman péptidos neurotóxicos [math] A \ beta [/ math].
- Las células también pueden eliminar el exceso de la APLICACIÓN normal
Figura 2: imagen de [Patterson C et al. CMAJ 2008; 178: 548-556]
Sin embargo, [math] \ beta [/ math] secretase parece tener cierta actividad dentro del retículo endoplásmico (ER). Se ha demostrado que las proteasas en ER y Golgi están implicadas en la escisión de APP dentro de las células. También se han detectado fibrillas intracelulares [matemáticas] A \ beta [/ math] en ratones transgénicos [ Comparación de la patología neurodegenerativa en ratones transgénicos que sobreexpresan la proteína precursora β-amiloide V717F y la enfermedad de Alzheimer ].
Los beta amiloides (mostrados anteriormente) se generan a partir de la proteólisis de la proteína precursora de amiloide, que es una proteína de membrana integral y puede tener funciones importantes en las células nerviosas. 