¿Es cierto que la forma de una enzima es específica de su sustrato?

Si va a una ferretería, encontrará muchos destornilladores Phillips n. ° 2. Largos, cortos. Controladores de potencia y controladores de trinquete. Pero todos tienen broches de tamaño # 2 que tienen casi la misma forma, porque eso es lo que interactúa con el sustrato: un tornillo de cabeza Phillips n. ° 2.

De la misma manera, las enzimas tienen características de formas específicas de sus sustratos, en las proximidades del sustrato. Pero el resto de la enzima estará determinada por las otras funciones o requisitos de la proteína.

Por ejemplo, muchas proteínas usan ATP – enzimas, bombas, motores y más – y tienen una forma muy diferente – pero los sitios de ATPasa serán muy similares en forma,

Sí, es verdad hasta cierto punto.

Como existen diferentes tipos de enzimas y diferentes complejos de sustrato de enzima. Cada enzima es específica para su sustrato, pero a veces la unión de la enzima a su sustrato se efectúa por los inhibidores que se unen al sustrato en lugar de la enzima. En ocasiones, más de una enzima se puede unir al sustrato. Esta formación y especificidad de enlace se explica mediante BLOQUEO Y MODELO CLAVE.

En algunos casos, la enzima es flexible y cambia su forma para unirse al sustrato. Aquí solo el sitio activo de la enzima se modifica tras la interacción con el sustrato. Esto se explica por el MODELO DE AJUSTE INDUCIDO que explica la especificidad y la estabilización del estado de transición. (O bien la enzima o el sustrato puede cambiar las formas) .

Una imagen o dos vale muchas palabras. El primero a continuación es la quimotripsina con un sustrato en el sitio activo. El segundo es un estallido del sitio activo que cataliza una reacción. Observe cuán perfectamente posicionadas están las cadenas laterales catalíticas.

Figura 8-2

Unión de un sustrato a una enzima en el sitio activo. La enzima quimotripsina se muestra, unida a un sustrato (en azul). Algunos aminoácidos clave del sitio activo se muestran en rojo. (De: Capítulo 8: Enzimas)

Estas imágenes enfatizan el ajuste complementario de la enzima y el sustrato. Son un poco engañosos en ese sentido. Las enzimas son flexibles, no “agujeros clave”, y se unen a la estructura del estado de transición de un sustrato más firmemente que el sustrato o el producto.

Sí. El emparejamiento crea una especie de tensión en el reactivo que mantiene la reacción requerida.