Las enzimas tienen unas dimensiones de organización diferentes que les dan su estructura y, por lo tanto, habilitan su función. La primera dimensión implica la organización de los aminoácidos en su secuencia. ¿Qué aminoácidos van a dónde? La segunda dimensión es la coordinación de los aminoácidos en complejos tales como hélices alfa y láminas beta. ¿Cómo interactúan los aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos? La tercera dimensión de la organización es la coordinación de aminoácidos lineales y estructuras secundarias en una estructura de proteína completa. La organización de cada una de estas capas depende de la estabilidad de los enlaces intermoleculares entre todos los elementos de las proteínas.
Los enlaces de hidrógeno son interacciones químicas temporales responsables de gran parte de la “adherencia” de los productos químicos. La pegajosidad interna de las proteínas que les ayuda a formar formas distintas de una larga cadena de aminoácidos se debe en gran medida a los enlaces de hidrógeno y tangencialmente a las fuerzas de Van der Waals. Cuando se cambia el pH de una solución que contiene una proteína, los enlaces de hidrógeno que ayudan a mantener juntas las dimensiones secundaria y terciaria de la organización se vuelven menos ordenadas, haciendo que la proteína “se desenrolle” esencialmente. Sin estructura = sin función. Las proteínas requieren entornos explícitos para funcionar, y la presión osmótica, el pH y la temperatura bien regulados los ayudan a formar estructuras complejas.
Todas las proteínas son solo cadenas de aminoácidos en circunstancias muy particulares. Cambie esas circunstancias un poco y explotan en sus partes.