La catálisis enzimática de reacciones químicas ocurre con alta selectividad y velocidad. El sustrato se activa en una pequeña parte de la macromolécula de la enzima llamada sitio activo. Allí, la unión de un sustrato cerca de los grupos funcionales en la enzima causa la catálisis por los llamados efectos de proximidad. Es posible crear catalizadores similares a partir de moléculas pequeñas al combinar la unión al sustrato con grupos funcionales catalíticos. Las enzimas clásicamente artificiales se unen a sustratos utilizando receptores tales como ciclodextrina, éteres corona y calixareno.
Las enzimas artificiales basadas en aminoácidos o péptidos como restos moleculares característicos han expandido el campo de enzimas artificiales o imitadores enzimáticos. Por ejemplo, los restos de histidina con scaffolded imitan ciertas metaloproteínas y -enzimas tales como hemocianina, tirosinasa y catecol oxidasa).
Las enzimas artificiales se han diseñado desde cero a través de una estrategia computacional usando Rosetta.
En diciembre de 2014, se anunció que se habían producido enzimas activas que estaban hechas de moléculas artificiales que no se producen en ningún lugar de la naturaleza.
En 2017, se publicó un capítulo del libro titulado “Enzimas artificiales: la próxima ola”. [1]
De la enzima artificial – Wikipedia
